Av Paul Dohrman
Uppdaterad 24 mars 2022
Proteiner är långa polymerer gjorda av de 20 naturligt förekommande aminosyrorna. Även om vissa proteiner innehåller icke-kanoniska rester, är ryggraden i varje protein en kedja av aminosyror sammanlänkade med peptidbindningar.
Resan börjar i kärnan där ett segment av DNA transkriberas till budbärar-RNA (mRNA). mRNA:t lämnar kärnan och binder till en ribosom, cellens proteinsyntesmaskin. Transfer RNA (tRNA) molekyler för de lämpliga aminosyrorna till ribosomen, där de sekventiellt adderas till den växande polypeptidkedjan.
Intilliggande aminosyror sammanfogas huvud-mot-svans via peptidbindningar:karboxylgruppen (-COOH) i en rest binder till aminogruppen (-NH₂) i nästa. Den resulterande kedjan kallas en polypeptid. Peptidbindningen ger planaritet till ryggraden men tillåter rotation runt enkelbindningarna, vilket ger den kedjeflexibilitet som behövs för veckning.
Varje aminosyra har en distinkt sidokedja (R-grupp) bunden till sitt centrala kol. Dessa sidokedjor skiljer sig i storlek, laddning och hydrofobicitet, vilket påverkar hur kedjan interagerar med sig själv och med den vattenhaltiga cellulära miljön. Polära sidokedjor tenderar att orientera sig mot lösningsmedlet, medan opolära grupper samlas inuti proteinkärnan och driver veckningsprocessen.
Den primära aminosyrasekvensen kodar för den unika tredimensionella formen av proteinet. Eftersom ryggraden kan rotera fritt, vikas de flesta polypeptider spontant till en enda, energiskt gynnad konformation. Även en enda aminosyrasubstitution kan störa veckningen, vilket gör proteinet icke-funktionellt.
Med 20 tillgängliga aminosyror finns det 20 n teoretiska polypeptider med längd n. Emellertid är det bara en mycket liten del av dessa sekvenser som viker sig till stabila, funktionella proteiner. De allra flesta skulle vara instabila eller anta flera lågenergikonformationer, så evolutionärt tryck väljer bara de få sekvenser som uppfyller organismens funktionella behov.
