(Phys.org) – Ett team av forskare vid Stanford University har använt ultrasnabb röntgenabsorption och emissionsspektroskopi för att kvantifiera det entatiska tillståndet hos cytokrom c. I deras papper publicerad i tidskriften Vetenskap , gruppen beskriver sin procedur och vad de lärt sig. Kara Bren och Emma Raven med University of Rochester respektive University of Leicester erbjuder ett perspektiv på arbetet som gjorts av teamet i samma tidningsnummer, och beskriva några av konsekvenserna angående den roll som proteinet spelar i cellliv och död.

Cytokrom c är ett protein som finns i många växter, djur och encelliga organismer. I människor, dess huvudsakliga syften är att transportera elektroner i mitokondrier och hjälpa till med apoptos (normal celldöd och de processer som omger den.) Dessa två funktioner har visats i tidigare försök att förlita sig på metioninresternas position. När svavel arbetar med järn, proteinet är redo att överföra elektroner. Annat, det engagerar sig i peroxidasaktiviteter. I denna nya ansträngning, forskarna försökte bättre förstå proteinets energi genom att undersöka järn- och svavelbindningen. Entatiska tillstånd, Bren och Raven påpekar, är mycket viktiga i biooorganisk kemi - det översätts faktiskt till något som sträcks när det utsätts för spänningar.

För att bättre förstå sambandet mellan de två elementen, forskarna tvingade dem tillfälligt isär med hjälp av en Linac Coherent Light Source röntgenfri elektronlaser och bestämde sedan hur lång tid det tog de två komponenterna att reformera med hjälp av järnröntgenstrålningsspektroskopi. De fann att miljön där de fanns ökade bindningsstyrkan med fyra kilokalorier per mol, vilket var tillräckligt för att tillåta proteinet att växla mellan dess funktionella tillstånd och för att kvantifiera energikostnaden för det entatiska tillståndet.

Som Bren och Raven noterar, studiens resultat har implikationer angående rollen som cytokrom spelar i andning, som de relaterar till levande och apoptos, som de relaterar till döden. För att främja fortsatt levande bidrar proteinet till att upprätthålla en viss reduktionspotential. För apoptos, det entatiska tillståndet avbryts vilket gör att peroxidasaktiviteten kan förbättras.

© 2017 Phys.org