Om datorernas intåg lanserade informationsåldern, förmågan att konstruera små maskiner från molekyler kan definiera de kommande decennierna.

Som ett bevis på nanoteknologins snabba framsteg, Nobelpriset i kemi 2016 tilldelades forskare som byggde världens första syntetiska molekylära maskiner genom att förena enskilda molekyler till enheter som kan mekanisk rörelse.

Nu, en upptäckt av forskare vid Princeton University, rapporterade 2 augusti i Journal of the American Chemical Society , visar att människor inte har monopol på att bygga världens minsta maskiner. Princeton-forskarna hittade en lassoformad bakteriemolekyl som kan ändra dess konfiguration när den utsätts för värme, en formförändrande förmåga som liknar den som användes för att driva vissa syntetiska molekylära maskiner. Lasso är en typ av molekylkedja som kallas en peptid.

"Upptäckten av denna lassopeptid, som vi kallade benenodin-1, visar att vi kan söka både biologi och teknik för källmaterial för att utveckla molekylära enheter, "sa A. James Link, en docent i kemisk och biologisk teknik vid Princeton som var seniorförfattare på tidningen.

Även om applikationerna fortfarande mest är spekulativa, den potentiella användningen för molekylära maskiner är enorm, som spänner över allt från mikrorobotar som levererar läkemedel i människokroppen till nya typer av material som i realtid anpassar sig till miljöförändringar som fluktuationer i värme, ljus eller fukt.

De första stora framstegen när det gäller att bygga molekylära maskiner kom på 1980 -talet, när kemisten Jean-Pierre Sauvage kunde bygga mekaniskt sammankopplade molekyler genom att länka ihop två molekylära ringar. Detta stod i kontrast med den klassiska tekniken för att ansluta molekyler genom kovalenta bindningar, en kemisk bindning där molekyler fastnar genom att dela elektroner.

I början av 1990 -talet en annan forskare, Fraser Stoddart, skapat en ny struktur, kallas en rotaxan, genom att trä en molekylärstav genom en ring av molekyler och säkra den på plats. Ringen kan röra sig upp och ner på stången, men skulle inte ramla av på grund av proppar som Stoddart lade till i varje ände av stången. Sedan deras ankomst, rotaxaner har använts för att skapa en nanoskalahiss, en konstgjord muskel och till och med en liten dator. Sauvage och Stoddart delade 2016 års Nobelpris i kemi med en annan forskare, Bernard Feringa, som byggde molekylära motorer, inklusive en som kan snurra en liten glasstav som var 10, 000 större än själva maskinen.

Medan de molekylära maskinerna byggdes av Sauvage, Stoddart och Feringa syntetiserades i laboratorier, Link och hans Princeton-kollegor har tittat på naturen efter inspiration från nanoteknik.

Links team har utvecklat metoder för att söka i organismernas DNA -sekvenser efter bevis för att de kan producera peptider. Liksom deras större kusiner, proteiner, peptider är kedjor av länkade aminosyror.

Särskilt, Link har fokuserat på att upptäcka lassopeptider, en klass av molekyler som kännetecknas av en glidknutliknande form, där en lång "svans" sektion av molekylen petar genom en "ring" sektion. Namnet på denna klass av peptider härrör från likheten i deras struktur och den hos lariatknutar som används i cowboy -lassos. Deras struktur gör lassopeptider mycket stabila, en viktig biologisk egenskap. Hålls ihop genom mekaniska bindningar, lassopeptiderna liknar också Stoddarts ring-och-stav-rotaxanstrukturer, och klassificeras således som rotaxaner.

Vissa lassopeptider har antimikrobiella egenskaper och kan representera en ny typ av antibiotika, ett område Link's laboratorium utforskar. Peptidernas rotaxanstruktur gör dem också möjliga kandidater för att bygga molekylära maskiner.

Princeton-teamet upptäckte lassopeptiden benenodin-1 medan han undersökte DNA från Asticcacaulis benevestitus, ett jordproteobakterium från Rysslands Uralbergen. När den utsätts för värme, många naturligt förekommande lassopeptider blir otrådade, med svansdelen av molekylen som glider ut ur ringen. När Princeton-forskarna utsatte benenodin-1 för värme, de blev förvånade över att upptäcka att molekylen ändrade form, men bibehöll sin bekräftelse.

"Denna förmåga att ändra form utan att tränga sig är spännande, "sa Link." Båda konformationerna upprätthåller rotaxanstrukturen, vilket gör det till det första exemplet på en omkopplingsbar, mekaniskt sammankopplad molekyl som finns i naturen. "

"Det väcker frågor om det finns en evolutionär förklaring till detta beteende och om andra sådana omkopplingsmolekyler kan finnas i naturen, " han sa.

Link och hans kollegor fann också andra spännande förändringar i benenodin-1:s kemiska beteende som utlöstes av värme. Före värmeexponering, lassopeptiden kunde hackas upp av ett enzym som kallas benenodin-1 isopeptidas. Men efter uppvärmning ändrade lassopeptiden till sin nya konfiguration, det påverkades inte längre av enzymet.

Link sa att denna skillnad i hur enzymet fungerar under olika temperaturer kan översättas till förändringar i biologisk funktion, ett fenomen som kan spela en roll för hur klimatförändringar påverkar mikrobiella samhällen i jorden.

Princeton-teamet planerar att undersöka om byteegenskapen för benenodin-1 kan användas i praktiska tillämpningar, som att binda metallföroreningar för att hjälpa till med miljörensning.

Peptiden kan också ge en naturlig källa för byggstenarna i nanostrukturer där två molekylära ringar fysiskt slingas ihop. Forskare undersöker om dessa nanostrukturer kan användas för att bygga molekylära elektroniska enheter och sensorer. Till exempel, de kan användas som termiska sensorer som indikerar när ett paket med värmekänsliga material som läkemedel har utsatts för värme.

"Upptäckten av denna naturliga kopplingsegenskap i en lassopeptid öppnar många nya vägar för forskning, från att utforska utvecklingen av peptider och enzymer, till användning av naturprodukter i nanoteknik, "Sa Link.