Kemiforskare har nu upptäckt hur vissa små biomolekyler fäster vid varandra. Forskarnas studie välter också standardbilden - partiklar med samma elektriska laddning verkar dra ihop och inte tvärtom. Resultaten kan ha betydelse för utvecklingen av nya läkemedel.
Ett antal kemiforskare från flera institutioner inklusive Lunds universitet i Sverige, har lyckats identifiera en ny mekanism som gör att vissa laddade biomolekyler fäster vid varandra. Biomolekylerna i föreliggande studie fungerar som modeller för antibakteriella peptider, det är, proteinliknande molekyler som fyller viktiga funktioner i kroppen.
"Antibakteriella peptider är viktiga för vårt immunsystem. Om vi kan ta reda på hur de fungerar, det kan vara av värde i utvecklingen av nya läkemedel", säger Mikael Lund, kemiforskare vid Lunds universitet.
Föreliggande studie kombinerar teoretiska datormodeller med experiment. Forskarna blev mycket förvånade när uppgifterna visade att de små biomolekylerna drogs till varandra trots att de hade samma elektriska laddning. Ändå, resultaten bekräftades senare genom experiment.
"Vi blev mycket förvånade. Dessa biomolekyler har en hög elektrisk laddning, och förväntningarna var därför att detta skulle få dem att knuffa bort varandra", säger Mikael Lund.
Istället, biomolekylerna i denna studie visade ett till synes paradoxalt beteende. Och förklaringen till detta ligger på atomnivå. Mer specifikt, det handlar om hur vissa atomer binder ihop i ändarna av molekylkedjan. Forskarnas studie kan beskrivas som detektivarbete på atomnivå, som går ut på att kartlägga den exakta strukturen av alla atomer i molekylen.
Kunskapen om hur dessa biomolekyler sätter sig, och hur deras elektriska laddning fungerar, är värdefullt i läkemedelsutvecklingssammanhang. Den typ av biomolekyl som berörs i denna studie anses vara en lovande kandidat för att transportera läkemedel in i cellerna hos en patient, eftersom biomolekylen har förmågan att penetrera cellhöljet. Dock, det är ännu inte helt känt hur biomolekylen tar sig in i cellerna.
