Interaktionen mellan proteinskal och aktivt centrum i väteproducerande enzymer är avgörande för effektiviteten hos biokatalysatorer. Ett team från Ruhr-Universität Bochum och Max Planck Institute for Chemical Energy Conversion i Mülheim an der Ruhr analyserade specifikt rollen av vätebindningar i vissa enzymer från grönalger, hydrogenaserna. Grupperna, som samarbetar i Excellence Cluster Resolv, rapporterade resultaten i Journal of the American Chemical Society .

"Fynden bidrar inte bara till förståelsen av denna globalt erkända biokatalysatorgrupp, men också ge tillämpad forskning viktiga pekpinnar för utvecklingen av kemiska katalysatorer som bygger på den högaktiva biomolekylen, säger Dr Martin Winkler från den Bochum-baserade arbetsgruppen Photobiotechnology.

De mest kraftfulla biokatalysatorerna

Studien utfördes på en speciell typ av hydrogenaser, så kallade [FeFe]-hydrogenaser. De består av en proteinställning och ett aktivt centrum, kallas H-kluster. Den senare består av sex järn- och sex svavelatomer samt sex ovanliga byggstenar. Detta är platsen där själva syntesen av molekylärt väte från protoner och elektroner äger rum. "[FeFe]-hydrogenaser är bland de mest kraftfulla biokatalysatorerna någonsin, " förklarar prof Dr Thomas Happe, chef för arbetsgruppen Fotobioteknik. Kommunikationen mellan H-kluster och proteinmiljö spelar en avgörande roll.

Det hjälper till med målinriktad leverans av utgångsmaterialen för syntesen och i ett effektivt avlägsnande av produkten. "Dessutom, proteinskalet säkerställer optimal rumslig inriktning av H-klustret och skyddar det från skadliga influenser, " tillägger Oliver Lampret, som skriver sin doktorsavhandling om detta ämne.

Manipulering av vätebindningar

Gruppen från Bochum och dess Mühlheim-baserade kollegor Dr Agnieszka Adamska-Venkatesh, Dr Olaf Rüdiger och prof Dr Wolfgang Lubitz visade att vätebindningarna mellan H-kluster och proteinmiljö avsevärt påverkar de elektrokemiska egenskaperna hos det aktiva enzymcentret. De tog bort individuella vätebindningar eller lade till ytterligare och studerade effekterna.

Manipulationen förändrade båda, enzymets elektrontransportegenskaper och den katalytiska riktningen i vilken det verkar, eftersom hydrogenaser kan producera väte och även katalysera den omvända reaktionen, det är, klyvningen av molekylärt väte till protoner och elektroner.

Inverkan av vätebindningar visades av forskarna med hjälp av tre olika typer av tillvägagångssätt:spektroskopi, elektrokemi och enzymkinetik.