För första gången, forskare har skapat, från början, självmonterande proteinfilament.

Dessa konstruerades av identiska proteinsubenheter som snäpper ihop spontant för att bilda långa, spiralformad, trådliknande strukturer.

I den naturliga världen, proteinfilament är väsentliga komponenter i flera strukturella och rörliga delar i levande celler, såväl som många kroppsvävnader.

Dessa inkluderar cytoskelett som ger celler sin form, de cellulära mikrotubuli som orkestrerar celldelning, och det vanligaste proteinet i våra kroppar, kollagen, som ger både styrka och flexibilitet till vårt brosk, hud och andra vävnader.

"Att kunna skapa proteinfilament från grunden - eller de novo - kommer att hjälpa oss att bättre förstå strukturen och mekaniken hos naturligt förekommande proteinfilament och kommer också att tillåta oss att skapa helt nya material som inte liknar något som finns i naturen, sa David Baker, en professor i biokemi vid University of Washington School of Medicine, och chef för UW Institute for Protein Design, som ledde projektet. Han är också utredare vid Howard Hughes Medical Institute.

Sådana material kan inkludera konstgjorda fibrer som motsvarar eller överträffar styrkan hos spindelsilke, som i vikt är starkare än stål, sa Baker. Han nämnde också möjligheten till trådkretsar i nanoskala.

För att designa filamenten, forskarna använde ett datorprogram utvecklat i Baker-laboratoriet, kallas Rosetta, som kan förutsäga formen på ett protein från dess aminosyrasekvens.

För att fungera korrekt, proteiner måste vikas till en exakt form. Denna veckning drivs av egenskaperna hos de enskilda aminosyrorna och hur de interagerar med varandra och den omgivande vätskemiljön. Attraktions- och repulsionskrafterna driver proteinet att komma till vila i en form som har den lägsta energinivån.

Genom att beräkna vilken form som skulle balansera ut dessa krafter av attraktion och repulsion för att ge den lägsta totala energinivån, Rosetta kan förutsäga, med en hög grad av noggrannhet, formen ett protein kommer att anta i naturen.

Använder Rosetta, forskarna satte sig för att designa små proteiner som hade aminosyror på ytan som skulle få dem att fästa vid varandra. Detta gjorde det möjligt för dem att samlas i en spiral genom att anpassa sig som steg i en slingrande trappa. För att helixen ska vara stabil, det designade proteinet binder andra kopior placerade ovanför och under det när helixen slingrar sig runt, våning på våning.

"Vi kunde så småningom designa proteiner som skulle knäppa ihop som legos, sa Hao Shen, en doktorsexamen kandidat vid UW Molecular Engineering &Sciences Institute. Han och Jorge Fallas, en tillförordnad instruktör i biokemi vid UW School of Medicine, är huvudförfattare till en artikel som beskriver tillvägagångssättet.

Denna uppsats kommer att publiceras online av tidningen Vetenskap på torsdag, 8 november, 2018.

Fallas sa att de designade proteinerna är relativt små. De består av cirka 180 till 200 aminosyror och mäter bara cirka en nanometer långa, men sätt ihop till stabila filament mer än 10, 000 nanometer lång. En nanometer är 1 miljarddels meter, eller ungefär samma bredd som 10 väteatomer uppradade sida vid sida.

Forskarna visade också att genom att mixtra med det designade proteinets koncentration i lösning och genom att lägga till lock som hämmade designens förmåga att binda, de kunde driva filamenten att växa eller att demonteras.

"Förmågan att programmera dynamiken i filamentbildning kommer att ge oss insikter i hur filamentmontering och demontering regleras i naturen, ", sa Baker. "Stabiliteten hos dessa proteiner tyder på att de skulle kunna fungera som lätt modifierbara byggnadsställningar för en rad applikationer, allt från nya diagnostiska tester till nanoelektronik."