Enzymet SGL, en medlem av GH -familjen, är involverad i metabolismen av β-1, 2-glukan, en extracellulär kolhydrat som spelar viktiga roller i symbiosen. Upphovsman:Tokyo University of Science
En grupp forskare från Japan har upptäckt ett nytt enzym från en jordsvamp. I sin studie publicerad i Journal of Biological Chemistry , de spekulerar i att detta enzym spelar viktiga roller i markekosystemet, och beskriv sedan dess struktur och verkan. När väl nyttan av huvudprodukten av detta enzym är bättre förstått i framtiden, detta enzym kan också utnyttjas för industriella ändamål. Forskarna uppger, "Vår studie belyser det faktum att nya enzymer fortfarande upptäcks. Det lägger möjligen grunden för ytterligare forskning för att identifiera nya enzymer som ger kolhydrater som en gång ansågs vara extremt svåra att förbereda."
Kolhydrater är förmodligen de mest mångsidiga organiska molekylerna på planeten, eftersom de spelar olika roller i organismer. Följaktligen, funktioner och strukturer för enzymer relaterade till kolhydrater är lika olika. Glykosidhydrolaser (GH) är enzymer som bryter "glykosidbindningar" i kolhydrater eller sockerarter. GH är den största kända gruppen kolhydratrelaterade enzymer, och gruppen fortsätter att expandera. En ny familj, GH144, identifierades av samma forskargrupp tidigare från en markbakterie Chitinophaga pinensis och kallades CpSGL.
Enzymet endo-β-1, 2-glukanas (SGL), en medlem av GH -familjen, är involverad i metabolismen av β-1, 2-glukan, som är en polysackarid (sockerkedja) som består av β-1, 2-länkade glukosenheter. β-1, 2-glukan fungerar som en extracellulär kolhydrat som spelar viktiga roller i symbiosen eller smittsamheten hos vissa bakterier. Dock, SGL:s roll i eukaryota celler och deras relation till bakteriella SGL:er är inte väl förstådda.
Denna grupp japanska forskare från olika universitet och ett forskningsinstitut, som arbetar med ett samarbetsprojekt som leds av Masahiro Nakajima, har upptäckt ett nytt SGL -enzym från en jordsvamp, Talaromyces funiculosus. Enzymet, nedan kallad TfSGL, visade ingen signifikant sekvenslikhet med andra kända GH -familjer. Dock, den visade betydande likheter med andra eukaryota proteiner med okända funktioner. Forskarna föreslår således att TfSGL och dessa relaterade GH -enzymer klassificeras i en ny familj, som de kallar GH162.
Vanligtvis när forskare hittar ett nytt protein - i det här fallet, ett enzym - de klonar vidare genen som innehåller sekvensen som kodar för att bättre förstå dess funktionalitet. Denna klon kallas en "rekombinant" sekvens. Det rekombinanta TfSGL-proteinet (TfSGLr) befanns bryta ner både linjärt och cykliskt β-1, 2-glukaner till sophoros, en enklare och mindre kolhydrat.
Stereokemisk analys utförd av dessa forskare avslöjade att det är ett inverterande enzym, en egenskap som är associerad med dess verkningsmekanism. De fann att TfSGL bryter ner sophorooligosaccharides (β-1, 2-glukooligosackarider), med polymerisationsgrad på 5 eller mer, till disackaridsoforosen som huvudprodukt.
Röntgenkristallstrukturanalys avslöjade att den övergripande strukturen för TfSGLr liknar den för medlemmar i GH144-familjen som nämnts tidigare, särskilt CpSGL. Dock, de två enzymerna är mycket olika i aminosyrasekvenser, såväl som substratigenkänningsställen och baskatalysatorns positioner. Denna skillnad indikerar att TfSGL och dess homologer förmodligen utgör en ny familj, och att det kan finnas ett molekylärt evolutionärt samband mellan GH144 och GH162.
Faktiskt, de flesta TfSGL -homologer finns i eukaryota organismer, särskilt svampar (Basidiomycota och Ascomycota), och slemformar (Mycetozoa). Några av dessa arter är associerade med rhizosfären, som är ekosystemet runt roten och jorden, där metabolismen av cykliskt β-1, 2-glukan kan förekomma som en del av denna symbiotiska relation med växter. Andra arter är parasitiska, och sålunda, man tror att den cykliska β-1, 2-glukan kan användas för att minska immunsvaret hos värdar. TfSGL -homologer spekuleras också i att de är involverade i interaktioner med andra organismer.
Detta nya enzym, TfSGL, bryter ner β-1, 2-glukan till sophoros. Enligt Nakajima, "När funktionerna och tillämpningarna av sophorose blir mer uppenbara i framtiden, enzymet kan eventuellt användas för sophorosproduktion. β-glukanaser spelar redan en viktig roll i våra liv, eftersom de används flitigt vid produktion av biobränslen.
Nakajima avslutar med att anta, "Sockerkedjornas strukturer är komplexa och olika, och sockerkedjor är också inblandade i olika livsfenomen. Syntes och nedbrytning av så olika sockerkedjestrukturer utförs av enzymer, men bara ena änden av mångfalden verkar ha förståtts. Med vår forskning, Vi hoppas kunna identifiera gener som kodar för nya enzymer som bryter ner sockerkedjor och ger kolhydrater som en gång ansågs vara extremt svåra att förbereda. "