Målet med forskningen, publicerad 11 juli i tidskriften Natur , var att konstruera konstgjorda proteiner för att självmontera på en kristallyta genom att skapa en exakt matchning mellan mönstret av aminosyror i proteinet och kristallens atomer. Möjligheten att programmera dessa interaktioner kan möjliggöra design av nya biomimetiska material med anpassade färger, kemisk reaktivitet eller mekaniska egenskaper, eller att fungera som byggnadsställningar för nanoskala filter, solceller eller elektroniska kretsar.

"Biologin har en fantastisk förmåga att organisera materia från atomskala ända upp till blåvalar, " sa medförfattaren Harley Pyles, en doktorand vid UW Medicine's Institute for Protein Design. "Nu, använder proteindesign, vi kan skapa helt nya biomolekyler som sätts samman från atom- till millimeterlängdsskalor. I detta fall, glimmer – en naturligt förekommande kristall – fungerar som en stor legobottenplatta på vilken vi sätter ihop nya proteinarkitekturer."

Designen av de nya mineralbindande molekylerna inspirerades av proteiner som interagerar med is. På molekylskala, is är platt och innehåller ett atomärt exakt mönster av stela vattenmolekyler. I naturen, proteiner matchar dessa mönster så att de kan hålla sig till isen.

Teamet använde beräkningsmolekylär design för att konstruera nya proteiner med anpassade mönster av elektrisk laddning på deras ytor, som om de vore legoklossar i nanostorlek perfekt anpassade till glimmerbasplattan. Syntetiska gener som kodar dessa designerproteiner placerades inuti bakterier, som sedan massproducerade proteinerna i laboratoriet.

Forskarna fann att olika mönster bildade olika mönster på glimmerytan. Genom att göra om delar av proteinerna, teamet kunde producera bikakegaller där de digitalt kunde justera porernas diametrar med bara några nanometer, vilket är ungefär bredden av en enkel DNA-dubbelhelixmolekyl.

"Detta är en milstolpe i studien av gränssnitt mellan proteinmaterial, sa David Baker, direktör för IPD, en professor i biokemi vid University of Washington School of Medicine och medförfattare till forskningen. "Vi uppnådde en aldrig tidigare skådad grad av ordning genom att designa enheter som självmonteras i linjerade rader av nanorods, exakta hexagonala gitter och utsökta enkelmolekylära nanotrådar."

Forskningen möjliggjordes genom användning av atomkraftsmikroskopi, som använder en liten nål för att kartlägga molekylära ytor, ungefär som hur nålen från en skivspelare läser information i spåren på en vinylskiva. AFM-resultaten visar att arkitekturerna som bildas av proteinerna styrs av en subtil balans mellan de designade interaktionerna med glimmerytan och krafter som bara uppträder när ett stort antal proteiner verkar i samverkan, som stockar på en flod.

"Även om vi utformade specifika interaktioner på atomnivå, vi får dessa strukturer, till viss del, eftersom proteinerna trängs ut av vattnet och tvingas packas ihop, sa James De Yoreo, en materialvetare vid PNNL och meddirektör för NW IMPACT, ett gemensamt forskningsarbete mellan PNNL och UW för att driva upptäckter och framsteg inom material. "Detta var oväntat beteende och visar att vi behöver bättre förstå rollen av vatten för att beställa proteiner i system i molekylär skala."

Att kunna skapa funktionella proteinfilament och gitter från grunden kan också möjliggöra skapandet av helt nya material, till skillnad från alla som finns i naturen. Resultaten kan leda till nya strategier för att syntetisera halvledar- och metalliska nanopartikelkretsar för fotovoltaiska eller energilagringstillämpningar. Eller alternativt, proteinbikakor kan användas som extremt exakta filter, enligt medförfattaren Shuai Zhang, en postdoktor vid PNNL. "Porerna skulle vara tillräckligt små för att filtrera virus ur dricksvatten eller filtrera partiklar ur luft, " sa Zhang.

Design och syntes av bikakegitterbildande proteiner stöddes av DOE:s Office of Science, och AFM-avbildning och analys stöddes av The Center for the Science of Synthesis Across Scales, ett DOE-stödt Energy Frontier Research Center. Protein nanorod and nanowire design and synthesis were supported by the IPD Research Gift Fund, Michelson Medical Research Foundation, and Protein Design Initiative Fund. Development of AFM imaging protocols was supported by Materials Synthesis and Simulations Across Scales, an internally funded initiative at PNNL.

Researchers have created synthetic proteins, shown in orange, that form honeycomb-like structures on the atomic surface of mica, shown here as tan spheres.