Kontrollerande, och att mildra effekterna av istillväxt är avgörande för att skydda infrastrukturen, hjälper till att bevara frysta celler och förbättra konsistensen av frysta livsmedel. Ett internationellt samarbete mellan Warwick -forskare som arbetar med forskare från Schweiz har använt en fagdisplayplattform för att upptäcka nya, små, peptider som fungerar som större frostskyddsproteiner. Detta presenterar en väg till nya, lättare att syntetisera, kryoskyddsmedel. Bildtext:Använda virus (fagvisning) för att identifiera den ena molekylen på en miljard (peptid8) som kontrollerar bildandet av is.

Isbindande proteiner, som innehåller antifrostproteiner, produceras av ett stort antal arter från fisk, till insekter till växter, för att förhindra skador orsakade av is. Proteinerna uppnår den anmärkningsvärda funktionen att känna igen och binda till is, även i det enorma överskottet av vatten (vilket is är den fasta formen av). Nya frostskydds -proteiner har vanligtvis upptäckts genom isolering från organismerna.

I det här arbetet, teamet tog en helt annan strategi genom att screena miljarder möjliga peptider för att hitta de som kunde binda till is. Detta uppnåddes av Phage Display - en teknologi där ett virus används för att generera ett stort antal peptider, och de som "binder" till isen kan isoleras.

Genom att använda detta upptäcktes en cyklisk peptid på bara 14 aminosyror (vilket är mycket kort jämfört med ett typiskt protein) som kunde binda till is. Teamet använde datorsimuleringar för att förstå hur peptiden binder till isen, vilket inte är möjligt med enbart "våta" experimentella tekniker. Teamet visade också hur denna korta peptid kan användas för att hjälpa till att rena andra proteiner genom ace-affinitetsrening.

Genom att identifiera dessa korta peptider, det betyder att forskare nu helt enkelt kan göra (eller köpa) modifierade peptider för att förstå och undersöka hur dessa interagerar med is och hjälpa till att designa nya kryoskyddande medel med förenklade strukturer, och därmed lägre kostnad.

I uppsatsen "A Minimalistic Cyclic Ice-Binding Peptide from Phage Display", publiceras i Naturkommunikation det internationella teamet inklusive University of Warwick och ledd av EPFL, Schweiz, har visat användningen av fagdisplay för att upptäcka nya minimalistiska frostskyddspeptider, som inte kunde uppnås med konventionella verktyg, vilket inte skulle tillåta att miljarder potentiella strukturer screenas.

Dr Gabriele Sosso, biträdande professor vid University of Warwick, i Institutionen för kemi kommenterar:"Detta arbete belyser att även mycket små förändringar i strukturen för dessa peptider kan göra en enorm skillnad i deras förmåga att kontrollera isbildning. Våra datasimuleringar gjorde att vi kunde identifiera och förstå vikten av dessa strukturella förändringar - vilket är ett viktigt steg mot en rationell design av syntetiska kryoskyddsmedel.

"Det är ett sådant privilegium att kunna utnyttja både det experimentella arbetet i Gibsons grupp och SCRTP:s beräkningsresurser. Sannerligen, Warwick är ett bra ställe att vara på om du vill förstå hur is bildas och vad kan vi göra för att få säga något om denna process. "

Professor Matthew Gibson, Professor vid University of Warwick vid Department of Chemistry och Warwick Medical School tillägger:"Vi har arbetat med att utveckla syntetiska verktyg för att förstå, och störa, istillväxtprocesser med syfte att hjälpa till att utveckla nya kryoskyddsmedel. Detta arbete var riktigt spännande, när vi använde biotekniska verktyg (fag) för att upptäcka små, cyklisk, peptider som är anmärkningsvärt potenta.

"Dessa peptider är lätta att syntetisera och modifiera och kommer att påskynda vår forskning inom detta område. Det lyfter också fram det växande "team ice"-samarbetsnätverket i Warwick, kombinera experimentella och beräkningsstudier tillsammans. Vi är också tacksamma för stödet från IAS i Warwick, vilket gjorde det möjligt för Dr Stevens att besöka oss för att slutföra detta arbete, visar behovet av att stödja internationella vetenskapliga samarbeten. "