1. Närhet och orientering: Enzymer samlar reaktanter i rätt orientering för att underlätta reaktionen. Detta minskar systemets entropi, vilket gör reaktionen mer gynnsam.
2. Spänning eller distorsion: Enzymer kan binda substrat på ett sätt som snedvrider sin form, vilket gör dem mer reaktiva. Detta uppnås ofta genom att binda underlag i en konformation nära övergångstillståndet.
3. Elektrostatiska interaktioner: Enzymer kan använda laddade aminosyror eller kofaktorer för att stabilisera övergångstillståndet och sänka dess energi. Detta är särskilt viktigt för reaktioner som involverar laddade mellanprodukter.
4. Syra-baskatalys: Enzymer kan använda aminosyrarester för att donera eller acceptera protoner, vilket underlättar bildandet av övergångstillståndet. Detta är avgörande för reaktioner som involverar protonöverföring.
Andra viktiga mekanismer:
* Metalljonkatalys: Vissa enzymer använder metalljoner för att stabilisera laddade mellanprodukter eller för att underlätta redoxreaktioner.
* kovalent katalys: Enzymer kan bilda tillfälliga kovalenta bindningar med substrat för att förändra deras reaktivitet.
Det är viktigt att komma ihåg att dessa mekanismer ofta fungerar tillsammans i ett komplext samspel för att uppnå den önskade katalytiska effekten. Den specifika mekanismen kommer att bero på det enskilda enzymet och reaktionen som katalyseras.
