1. Vätebindning:
* Beskrivning: Aminosyror har funktionella grupper som amin (-NH2) och karboxyl (-COOH) -grupper, som kan bilda vätebindningar med vattenmolekyler. Detta är den primära kraften som är ansvarig för lösligheten hos aminosyror.
2. Elektrostatiska interaktioner (joniska krafter):
* Beskrivning: De laddade grupperna i aminosyror, som amino- och karboxylgrupperna vid terminalerna och sidokedjorna av vissa aminosyror (t.ex. lysin, arginin, glutaminsyra, aspartinsyra), kan interagera med vattenmolekyler genom elektrostatiska interaktioner.
3. Van der Waals styrkor:
* Beskrivning: Dessa är svaga, korta räckvidd attraktiva krafter som förekommer mellan alla molekyler, inklusive vatten och de icke-polära delarna av aminosyror. De bidrar till de övergripande interaktionerna men är mindre betydande än vätebindning eller elektrostatiska krafter.
4. Hydrofoba interaktioner:
* Beskrivning: Icke-polära sidokedjor av aminosyror tenderar att klustera ihop i vatten för att minimera deras kontakt med de polära vattenmolekylerna. Detta drivs av den entropiska fördelen med vattenmolekyler som interagerar med varandra, vilket är mer gynnsamt än att interagera med de hydrofoba sidokedjorna.
5. Dipol-dipolinteraktioner:
* Beskrivning: Även om de ofta grupperas under van der Waals -styrkor, orsakas dessa interaktioner av de permanenta dipolerna inom polära molekyler som vatten. Detta är viktigt eftersom den polära naturen hos vattenmolekyler är avgörande för att lösa de polära delarna av aminosyror.
Nyckelpunkt: Samspelet mellan dessa krafter, särskilt vätebindning, hydrofoba interaktioner och elektrostatiska interaktioner, bestämmer lösligheten, konformationen och interaktioner mellan aminosyror i vattenhaltiga miljöer.
