Aktiveringsenergi:
* sänkning av aktiveringsenergi: Enzymer ger en alternativ reaktionsväg med en lägre aktiveringsenergi. De gör detta av:
* samla reaktanter: Det aktiva stället för ett enzym binder till specifika reaktanter (substrat), vilket förenar dem närmare varandra i rätt orientering för att en reaktion ska inträffa.
* Stabiliserande övergångstillstånd: Enzymer kan också hjälpa till att stabilisera reaktionens övergångstillstånd, som är den instabila mellanliggande formen av reaktanterna under reaktionen. Detta minskar den energibarriär som måste övervinnas för att reaktionen ska fortsätta.
* Resultat: Genom att sänka aktiveringsenergin ökar enzymerna reaktionshastigheten utan att förändra jämviktspositionen.
Reaktionstemperatur:
* enzymer har optimala temperaturer: Varje enzym har en optimal temperatur vid vilken det fungerar mest effektivt. Vid denna temperatur är enzymets struktur och dess förmåga att binda substrat på sin topp.
* Temperaturen ökar: Att öka temperaturen ökar initialt hastigheten för enzymkatalyserade reaktioner på grund av ökad kinetisk energi hos molekyler, vilket leder till mer frekventa kollisioner mellan enzym och substrat.
* Temperaturekstrem: Att överskrida den optimala temperaturen kan emellertid denaturera enzymet, vilket innebär att det förlorar sin 3D -struktur och blir inaktiv. Detta beror på att höga temperaturer kan bryta de svaga bindningarna (som vätebindningar) som har enzymets form.
* Temperaturen minskar: Att minska temperaturen bromsar reaktionshastigheten när molekylkollisioner blir mindre frekventa.
Sammanfattningsvis:
* Enzymer Minska Aktiveringsenergin hos reaktioner, vilket gör att de inträffar snabbare.
* Enzymer har en optimal temperatur där de fungerar bäst.
* Höga temperaturer Kan denaturera enzymer, vilket gör dem inaktiva.
* Låga temperaturer Minska hastigheten för enzymkatalyserade reaktioner.
Obs: Den specifika effekten av temperatur på enzymaktivitet beror också på det enskilda enzymet och de omgivande förhållandena (t.ex. pH, saltkoncentration).
