Jupiterimages/Photos.com/Getty Images
Biologiska processer är beroende av ett stadigt flöde av energi och produktion av specifika molekyler. För de flesta reaktioner är energin som krävs för att sammanföra reaktanter – känd som aktiveringsenergi – ofta för hög för spontan förekomst. Enzymer sänker denna barriär, vilket gör att reaktioner kan fortgå i hastigheter som är förenliga med livet.
Vid måttliga temperaturer kan ökad kinetisk energi påskynda enzymaktiviteten. Men när temperaturen stiger utanför ett enzyms optimala intervall, äventyras det känsliga tredimensionella vecket som definierar dess aktiva plats, vilket leder till minskad katalytisk effektivitet.
Värmeinducerad denaturering stör de icke-kovalenta interaktionerna som håller ihop ett enzyms tertiära struktur. Även om proteinkedjan förblir intakt, förändras dess form irreversibelt i de flesta fall, vilket förhindrar korrekt substratbindning.
Enzymer uppvisar utsökt specificitet och känner endast igen speciella substrat. När antingen enzymet eller substratet denatureras förloras passformen mellan de två, vilket stoppar reaktionen. Denna princip förklarar varför matlagning denaturerar proteiner, vilket gör dem lättare att smälta.
