En cells beteende är lika mystiskt som en tonårings humörsvängningar. Dock, University of Missouri forskare är ett steg närmare att förstå cellbeteende, med hjälp av ett specialiserat mikroskop.

Tidigare, för att studera cellmembran, forskare skulle ofta behöva frysa prover. Proteinerna i dessa prover skulle inte bete sig som de skulle göra i en normal biologisk miljö. Nu, med hjälp av ett atomkraftmikroskop, forskare kan observera individuella proteiner i ett ofryst prov som verkar i en normal biologisk miljö. Detta nya observationsverktyg kan hjälpa forskare att bättre förutsäga hur celler kommer att bete sig när nya komponenter introduceras.

"Det som saknas just nu i cellbiologin är förmågan att förutsäga cellbeteende, sa Gavin King, docent i fysik och astronomi vid MU College of Arts and Science, och gemensam biträdande professor i biokemi. "Vi vet inte alla detaljer ännu om ett antal biologiska processer. Till exempel, när ett läkemedel introduceras i en cell, det måste passera genom membranet, vilket kan skapa en reaktion. Ju mer kunskap vi har om den reaktionen, desto bättre kommer vi att kunna skapa läkemedel som kan rikta sig till ett specifikt område och, eventuellt, resultera i färre biverkningar."

Atomkraftsmikroskopet kan spåra den tredimensionella formen av ett enskilt protein under biologiska förhållanden (i vätska vid rumstemperatur). Den består av en robotarm med en liten nål fäst i ena änden. Forskare placerar armen exakt på provet de vill analysera. Sedan, genom att mycket försiktigt knacka in nålen flera gånger i provet på olika punkter, en realtid, tredimensionell bild av ett protein utvecklas.

För denna studie, forskare fokuserade på att avbilda konsekvenserna av en kemisk reaktion som inträffar inom ett visst protein från E. coli som är ansvarigt för att transportera andra proteiner över cellmembranet. De valde E. coli för denna studie på grund av dess cellers enkelhet. Även om forskarna inte kunde kontrollera det exakta ögonblicket reaktionen inträffade, kraftmikroskopets knackande rörelse gjorde det möjligt för forskare att i realtid se hur det proteinet ändrade sin form som svar på frigörandet av kemisk energi. Dessa konformationsförändringar är direkt relaterade till proteinets biologiska funktion.

"Vi kan hålla ögonen på bara ett protein, lägga till olika komponenter, och sedan se vad som händer, ", sade King. "Det är som att göra en film av en enda molekyl som gör sitt biologiska arbete. Vi är verkligen i början av att förstå de mekaniska detaljerna om hur celler fungerar, men när dessa verktyg blir allt mer exakta kan de ge oss viktig information i framtiden."

Studien, "Enskild molekylobservation av nukleotidinducerade konformationsförändringar i basal SecA-ATP-hydrolys, "publicerades i Vetenskapliga framsteg .