• Home
  • Kemi
  • Astronomien
  • Energi
  • Naturen
  • Biologi
  • Fysik
  • Elektronik
  •  Science >> Vetenskap >  >> Biologi
    Vilka typer av bindningar är vanligare i den icke-vattenhaltiga inre miljön ett protein än vattenhaltigt ytprotein?
    I det icke-vattenhaltiga inre av ett protein, bort från den vattenhaltiga miljön, är följande typer av bindningar vanligare jämfört med proteinets vattenhaltiga yta:

    1. Hydrofoba interaktioner :Dessa är icke-kovalenta interaktioner som uppstår från tendensen hos opolära (hydrofoba) molekyler eller regioner av molekyler att aggregera i vattenlösningar för att minimera kontakt med vatten. I proteinets icke-vattenhaltiga inre klungar hydrofoba sidokedjor av aminosyror ihop för att bilda en stabil kärna, exklusive vattenmolekyler.

    2. Van der Waals styrkor :Dessa är svaga, icke-kovalenta interaktioner som inkluderar dipol-dipol-interaktioner, inducerade dipol-dipol-interaktioner och London-spridningskrafter. Van der Waals krafter bidrar till den övergripande stabiliteten och kompaktheten av proteinets inre genom att ge ytterligare stabilisering till den hydrofoba kärnan.

    3. Vätebindningar :Även om vätebindningar också är vanliga på den vattenhaltiga ytan av proteiner, kan de också bildas i det icke-vattenhaltiga inre. Dessa vätebindningar uppstår mellan polära eller laddade sidokedjor av aminosyror som inte är direkt exponerade för vattenmolekyler.

    4. Disulfidbindningar :Disulfidbindningar är kovalenta bindningar som bildas mellan svavelatomerna i cysteinrester. Dessa bindningar är vanligare i det inre av proteiner där cytosolens reducerande miljö är skyddad från den oxiderande extracellulära miljön. Disulfidbindningar bidrar till proteiners strukturella stabilitet och styvhet.

    Å andra sidan kännetecknas den vattenhaltiga ytan av ett protein av olika typer av bindningar:

    1. Vätebinder med vatten :De polära och laddade sidokedjorna av aminosyror på proteinets yta bildar vätebindningar med vattenmolekyler, vilket bidrar till proteinets hydratisering och löslighet i vattenmiljön.

    2. Jonbindningar :Dessa är elektrostatiska interaktioner mellan positivt och negativt laddade grupper på proteinets yta och motsatt laddade joner i den omgivande vattenlösningen. Jonbindningar spelar en avgörande roll för att upprätthålla proteinets totala laddning och interaktioner med andra molekyler.

    3. Polära interaktioner :Polära interaktioner såsom dipol-dipol-interaktioner och dipol-inducerade dipol-interaktioner förekommer mellan polära sidokedjor av aminosyror och vattenmolekyler eller andra polära molekyler i vattenmiljön.

    © Vetenskap https://sv.scienceaq.com