Här är en uppdelning:
* Normalt hemoglobin A (HBA): Detta är den vanligaste typen av hemoglobin som finns hos vuxna. Den består av två Alpha Globin -kedjor och två beta -globinkedjor. Betakedjorna har en glutaminsyra aminosyra på sjätte läge.
* Sickle Cell Hemoglobin S (HBS): Denna variant har en valin Aminosyra på den sjätte positionen av betakedjan istället för glutaminsyra. Denna enskilda aminosyraförändring orsakas av en punktmutation i beta -globingen.
Den elektroforetiska skillnaden:
* glutaminsyra är negativt laddad vid fysiologiskt pH, vilket gör HBA något negativt laddat.
* valin är neutral, vilket gör HBS mindre negativt laddade än HBA.
Denna skillnad i laddning får Hbs att migrera långsammare än HBA i en elektroforesgel. HBS -molekylerna tenderar att klumpas ihop och bildar långa, styva polymerer. Dessa polymerer snedvrider de röda blodkropparna till en seglform, vilket leder till de karakteristiska symtomen på sigdcellanemi.
Sammanfattningsvis:
Skillnaden i elektroforetiskt mönster mellan HBA och HBS beror på den enda aminosyrasubstitutionen i beta -globin -kedjan, vilket ändrar den totala laddningen för hemoglobinmolekylen. Denna skillnad i laddning resulterar i att Hbs migrerar långsammare än HBA i en elektroforesgel.
