• Home
  • Kemi
  • Astronomien
  • Energi
  • Naturen
  • Biologi
  • Fysik
  • Elektronik
  •  Science >> Vetenskap >  >> Biologi
    Vad är den molekylära grunden för skillnad i elektroforetiskt mönster mellan normalt hemoglobin A och S?
    Den molekylära basen för skillnaden i elektroforetiskt mönster mellan normalt hemoglobin A och Sickle Cell Hemoglobin S ligger i en enda aminosyrasubstitution.

    Här är en uppdelning:

    * Normalt hemoglobin A (HBA): Detta är den vanligaste typen av hemoglobin som finns hos vuxna. Den består av två Alpha Globin -kedjor och två beta -globinkedjor. Betakedjorna har en glutaminsyra aminosyra på sjätte läge.

    * Sickle Cell Hemoglobin S (HBS): Denna variant har en valin Aminosyra på den sjätte positionen av betakedjan istället för glutaminsyra. Denna enskilda aminosyraförändring orsakas av en punktmutation i beta -globingen.

    Den elektroforetiska skillnaden:

    * glutaminsyra är negativt laddad vid fysiologiskt pH, vilket gör HBA något negativt laddat.

    * valin är neutral, vilket gör HBS mindre negativt laddade än HBA.

    Denna skillnad i laddning får Hbs att migrera långsammare än HBA i en elektroforesgel. HBS -molekylerna tenderar att klumpas ihop och bildar långa, styva polymerer. Dessa polymerer snedvrider de röda blodkropparna till en seglform, vilket leder till de karakteristiska symtomen på sigdcellanemi.

    Sammanfattningsvis:

    Skillnaden i elektroforetiskt mönster mellan HBA och HBS beror på den enda aminosyrasubstitutionen i beta -globin -kedjan, vilket ändrar den totala laddningen för hemoglobinmolekylen. Denna skillnad i laddning resulterar i att Hbs migrerar långsammare än HBA i en elektroforesgel.

    © Vetenskap https://sv.scienceaq.com