Denna forskning kommer att bidra till att designa små proteiner och små molekyler som kan ligga till grund för framtida bioteknik och mediciner.

Ett team av kemister och biokemister från Bristol BioDesign Institute har utformat en ny proteinstruktur.

Detta är mycket enklare än de flesta naturligt förekommande proteiner, vilket har gjort det möjligt för forskarna att ta bort några av de molekylära krafterna som sätter ihop och stabiliserar proteinstrukturer. Arbetet publiceras i tidskriften Naturens kemiska biologi .

Proteiner är biologins arbetshästar. Till exempel, de hjälper till att omvandla ljusenergi till socker i växter, transportera syre från våra lungor till våra muskler, och kombinera socker och syre för att frigöra energi för att få musklerna att arbeta. För att utföra dessa uppgifter, proteiner måste anta specifika 3D-strukturer, kallas proteinveck.

I kemiska termer, proteiner är polymerer, eller strängar av aminosyror, ungefär som pärlorna i ett halsband. Det finns 20 olika kemier av aminosyrabyggstenarna. Det är kombinationen av dessa längs proteinsträngen som avgör hur ett protein viker sig till sin funktionella 3D-form. Trots decennier av ansträngning, forskare förstår fortfarande inte hur biologin uppnår denna proteinveckningsprocess, eller, en gång vikt, hur proteinstrukturer stabiliseras.

För att lösa detta problem, Bristol-teamet har kombinerat två typer av proteinstruktur – en så kallad ? helix och en polyprolin II helix - för att göra en avskalad, eller förenklat protein som kallas ett miniprotein.

Detta är grundläggande vetenskap med det enkla syftet att se hur liten en stabil proteinstruktur kan vara. Det är viktigt, eftersom naturliga proteiner vanligtvis är mycket stora och besvärliga strukturer, som för närvarande är för komplicerade för kemister och biokemister att dissekera och förstå. I miniproteinet, som laget kallar 'PP?', de två spiralerna lindas runt varandra och deras aminosyror kommer i intim kontakt med vad som kallas "knoppar-i-hål" -interaktioner. Detta var väntat, verkligen laget designade PP? från grunden baserat på deras förståelse av dessa interaktioner.

Dr Emily Baker, som ledde forskningen i professor Dek Woolfsons laboratorium, bestämde sig för att ändra några av aminosyrorna i dessa knoppar-till-hål-interaktioner till icke-naturliga aminosyror, vilket den moderna proteinkemins underverk tillåter.

Genom att göra det här, Emily upptäckte att såväl som de förväntade krafterna som håller ihop proteiner, känd som hydrofoba interaktioner, andra mer subtila krafter spelade in för att stabilisera miniproteinstrukturen.

Kemister känner till dessa små krafter som CH-? interaktioner, och de finns i hela den kemiska världen. När Drs Gail Bartlett och Kieran Hudson, även från Bristol -teamet, sökte de tusentals naturliga proteinstrukturer som fanns tillgängliga och hittade många exempel på dessa CH-? interaktioner.

Dessutom, proteinerna som de förekommer i spelar roller i olika biologiska processer, av vilka många är förknippade med sjukdom. Detta presenterar potentiella mål för nya läkemedel, och CH-? interaktioner kan ge en värdefull ny väg för att utveckla dessa. Dr Baker förklarade:"Vårt arbete har implikationer inte bara för att förstå den grundläggande vetenskapen om proteinveckning och stabilitet, men också för att styra design och konstruktion av nya proteiner och läkemedelsmolekyler. "

Professor Woolfson tillade:"Det är precis vad det nya Bristol BioDesign Institute handlar om. Vi strävar efter att leverera den allra bästa grundvetenskapen. På detta sätt, vi kommer att öppna oförutsedda vägar för att översätta grundläggande vetenskap till bioteknik och biomedicinska tillämpningar."