Ursoppan som skvalpade för miljarder år sedan, och så småningom ledde till det första livet på vår planet, kan ha vimlat av primära prekursorer till proteiner.

Förfäder till de första proteinmolekylerna, som är nyckelkomponenter i alla celler, kunde ha varit rik på jorden innan livet, enligt en ny studie ledd av forskare vid Georgia Institute of Technology, som bildade hundratals möjliga prekursormolekyler i labbet. Sedan analyserade de noggrant molekylerna med den senaste tekniken och nya algoritmer.

De fann att molekylerna, kallas depsipeptider, bildas snabbt och rikligt under förhållanden som skulle ha varit vanliga på den prebiotiska jorden, och med ingredienser som förmodligen skulle ha varit rikligt.

Och några av depsipeptiderna utvecklades till nya varianter på bara några dagar, en förmåga som, för evigheter sedan, kunde ha påskyndat födelsen av långa molekyler, kallas peptider, som utgör proteiner.

Utan katastrof, snälla du

Den nya NASA-anslutna forskningen lägger till en växande mängd bevis som tyder på att livets första polymerer kan ha uppstått i variationer av dagliga processer som fortfarande observeras på jorden idag, såsom upprepad torkning och påfyllning av dammvatten. De kanske inte alla har blivit till som ett resultat av flammande katastrofer, en bild som ofta förknippas med skapandet av livets första kemikalier.

"Vi vill hålla oss borta från scenarier som inte är lätt möjliga, " sa Facundo Fernández, professor vid Georgia Techs School of Chemistry and Biochemistry, och en av studiens huvudutredare. "Avvik inte från förhållanden som skulle ha varit realistiska och någorlunda vanliga på den prebiotiska jorden. Åberopa inte någon orimlig kemi."

Forskare har länge undrat över hur de allra första proteinerna bildades. Deras långkedjiga molekyler, polypeptider, kan vara svårt att göra i labbet under abiotiska förhållanden.

Vissa forskare har slitit för att bygga små kedjor, eller peptider, ibland under mer extrema scenarier som förmodligen inträffade mindre ofta på den tidiga jorden. Skördarna har varit blygsamma, och de resulterande peptiderna har bara haft ett par beståndsdelar, medan naturliga proteiner har en stor variation av dem.

Steg-för-steg utveckling

Men komplexa livsmolekyler uppstod sannolikt inte i ett dramatiskt steg som producerade slutprodukter. Det är hypotesen som driver forskningen av Fernández och hans kollegor vid NSF/NASA Center for Chemical Evolution, med huvudkontor på Georgia Tech och baserat på nära samarbete med Scripps Research Institute.

Istället, Flera enklare kemiska steg producerade rikligt mellan produkter som var användbara i efterföljande reaktioner som så småningom ledde till de första biopolymererna. Depsipeptiderna som produceras i denna senaste studie kunde ha fungerat som en sådan kemisk språngbräda.

De ser mycket ut som vanliga peptider och finns idag i biologiska system. "Många antibiotika, till exempel, är depsipeptider, sa Fernandez.

Fernandez, hans Georgia Tech-kollegor Martha Grover och Nicholas Hud, och Ram Krishnamurthy från Scripps publicerade sin studie den 28 augusti, 2017, i journalen Proceedings of the National Academy of Sciences . Första författare Jay Forsythe, tidigare postdoktor vid Georgia Tech, är nu biträdande professor vid College of Charleston. Forskningen finansierades av National Science Foundation och NASA Astrobiology Program.

Den nya studien ansluter sig till liknande arbete om bildandet av RNA-prekursorer på prebiotisk jord, och om möjliga scenarier för bildandet av de första generna. De kollektiva insikterna kan en dag hjälpa till att förklara hur det första livet uppstod på jorden och även hjälpa astrobiologer att bestämma sannolikheten för liv på andra planeter.

Förstå depsipeptid Lego

För att förstå depsipeptider och betydelsen av forskarnas resultat, det är bra att börja med att titta på peptider, som är kedjor av aminosyror. När kedjorna blir riktigt långa kallas de polypeptider, och sedan proteiner.

Levande celler har maskineri som läser instruktioner i DNA om hur man kopplar ihop aminosyror i en specifik ordning för att bygga mycket specifika peptider och proteiner som har funktioner i en levande cell. För att ett protein ska fungera i en cell, dess polypeptidkedjor måste klumpa ihop sig som klibbigt garn för att bilda användbara former.

Innan celler och DNA fanns på en jord utan liv, för att polypeptider ska bildas, aminosyror var tvungna att på något sätt tränga ihop sig i pölar eller på stranden av floder eller sjöar för att bilda kedjor. Men peptidbindningar kan vara svåra att bilda, speciellt långa kedjor av dem.

Amino stand-in dubbel

Andra obligationer, kallade esterbindningar, bildas lättare, och de kan koppla ihop aminosyror med mycket liknande molekyler som kallas hydroxisyror. Hydroxisyror är så mycket som aminosyror att de kan, i vissa fall, fungera som deras stand-in-dubbel.

Forskarna blandade tre aminosyror med tre hydroxisyror i en vattenlösning och de bildade depsipeptider, kedjor av aminosyror och hydroxisyror som hålls samman av intermittenta ester- och peptidbindningar. Hydroxisyrorna fungerade som en möjliggörare för att sätta ihop de kedjor som annars hade varit svåra att bilda.

Ursoppan kan ha svept sina depsipeptider på stenar, där de torkade ut i solen, sedan löste regn eller dagg upp dem i soppan, och det hände om och om igen. Forskarna efterliknade denna cykel i labbet och såg hur depsipeptidkedjorna utvecklades vidare.

Death Valley värme

"Vi kallar det ett miljömässigt cykliskt tillvägagångssätt för att göra dessa tidiga peptider, sa Fernandez, som är Vasser Woolley Foundation ordförande i bioanalytisk kemi. Som naturen:Gör soppan, torka ut det, upprepa.

I labbet, torktemperaturen var 85 grader Celsius (185 grader Fahrenheit), även om reaktionen har visat sig fungera vid temperaturer på 55 och 65 grader Celsius (131 till 149 grader Fahrenheit). "Om du tänker på att den tidiga jorden har mycket vulkanisk aktivitet och en atmosfärisk blandning som främjade uppvärmningen, dessa temperaturer är realistiska på många delar av en tidig jord, sa Fernandez.

Den tidiga jorden tog hundratals miljoner år att svalna, och temperaturer i hundratals grader antas ha varit vardagligt länge. Även i dag, de hetaste öknarna kan nå över 55 grader Celsius.

Ester gör-si-gör

Eftersom esterbindningar bryts lättare, i experimentet, kedjorna tenderade att gå isär mer vid hydroxisyrorna och hålla ihop mellan aminosyrorna, som var förbundna med de starkare peptidbindningarna. Som ett resultat, kedjor kan ombildas och länka samman fler och fler aminosyror med varandra till mer robusta peptider.

I en sorts squaredans, de stand-in hydroxisyrorna lämnade ofta sina aminosyrapartners i kedjan, och nya aminosyror fästs i kedjan i deras ställe, där de höll hårt. Faktiskt, ett antal av depsipeptiderna slutade med att bestå nästan helt av aminosyror och hade bara rester av hydroxisyror.

"Nu vet vi hur peptider lätt kan bildas, " sa Fernández. "Nästa, vi vill ta reda på vad som behövs för att nå nivån av ett funktionellt protein."

10, 000, 000, 000, 000 depsipeptider

För att identifiera de mer än 650 depsipeptiderna som bildades, forskarna använde masspektrometri kombinerat med jonmobilitet, som skulle kunna beskrivas som en vindtunnel för molekyler. Tillsammans med mässan, den extra rörlighetsmätningen gav forskarna data om formen på depsipeptiderna.

Algoritmer skapade av Georgia Tech-forskaren Anton Petrov bearbetade data för att slutligen identifiera molekylerna.

För att illustrera hur potentiellt rikliga depsipeptider kunde ha varit på den prebiotiska jorden:Forskarna var tvungna att begränsa antalet aminosyror och hydroxisyror till tre vardera. Hade de tagit 10 vardera istället, antalet teoretiska depsipeptider kunde ha klättrat över 10, 000, 000, 000, 000.

"Lätthet och överflöd är nyckeln, " sade Fernández. "Kemisk evolution är mer sannolikt att utvecklas när komponenterna den behöver är rikliga och kan sammanfogas under mer vanliga förhållanden."