R. Graham Cooks, Henry B. Hass framstående professor i kemi och hans postdoktorala forskare Lingqi Qiu har experimentella bevis för att nyckelsteget i proteinbildning kan ske i droppar av rent vatten, och har nyligen publicerat dessa fynd i Proceedings of the National Academy of Sciences .
I detta nyckelsteg uttorkas aminosyror (de förlorar vatten) trots att de är i en vattenlösning, en paradox som löses av det faktum att dessa droppytor är ovanligt torra och mycket sura. Under dessa förhållanden ansluter aminosyror till varandra för att skapa peptider, ett grundläggande steg mot att bilda proteiner och så småningom levande organismer.
En avgörande aspekt av upptäckten är att den naturliga "vänsterhänta" strukturen av aminosyror bibehålls under hela denna process. Detta leder till bildandet av rena kirala peptider med samma "L"-handedness. Författarna identifierade en specifik förening, oxazolidinon, som en avgörande mellanprodukt i denna reaktion.
Vidare fann de att denna uttorkningsreaktion inte är begränsad till mikroskopiska droppar. Det händer också i en större (centimeter) skala, vilket visades i ett labbexperiment med utgångspunkt från oxazolidinon-mellanprodukten. Denna reaktion i större skala speglar mikrodropparnas kemi och är också analog med de väl studerade våt-torr-cykler som föreslås inträffa i hydrotermiska pooler och havsstränder. Denna koppling kopplar samman peptidbildning i aerosoler och i mer omfattande, prebiotiska miljöer.
Studien lägger till bevisen för att vattendroppars yta representerar ett unikt aktivt fysiskt och kemiskt system. Det finns mycket höga elektriska fält och extrem surhet som driver uttorkning av aminosyror för att bilda peptider. Studier av kemin vid vattendroppars gränssnitt ger nya insikter i de tidiga stadierna av livets kemiska evolution.
Författarna erkänner värdefulla diskussioner med Purdue-forskare Dylan T. Holden och Nicolás M. Morato.
Mer information: Lingqi Qiu et al, Oxazolone-medierad peptidkedjeförlängning och homokiralitet i vattenhaltiga mikrodroppar, Proceedings of the National Academy of Sciences (2024). DOI:10.1073/pnas.2309360120
Journalinformation: Proceedings of the National Academy of Sciences
Tillhandahålls av Purdue University
