Här är varför:
* Specificitet: Enzymer är mycket specifika. Deras aktiva webbplats är som ett lås som bara passar en specifik nyckel (underlaget). Detta möjliggör exakt kontroll av biokemiska reaktioner i cellen.
* bindande: Substratet binder till det aktiva stället för enzymet genom icke-kovalenta interaktioner och bildar ett enzymsubstratkomplex.
* Katalys: Enzymet underlättar den kemiska reaktionen genom att sänka aktiveringsenergin och omvandla underlaget till en produkt.
* Release: När reaktionen är klar frisätts produkten från det aktiva stället och enzymet är fritt att binda en annan substratmolekyl.
Medan ett enzym kanske kan reagera med flera molekyler av samma Substrat samtidigt kan det inte reagera med olika substratmolekyler samtidigt.
Det finns dock några undantag från denna regel:
* Multi-enzymkomplex: Vissa enzymer arbetar tillsammans i komplex, med en enzymprodukt som fungerar som underlag för nästa enzym. Detta gör att en serie reaktioner inträffar på ett samordnat sätt.
* multi-substratenzymer: Vissa enzymer kräver att flera substrat binder innan de kan katalysera en reaktion. Dessa enzymer har ofta flera aktiva platser, var och en specifik för ett annat substrat.
Sammantaget är enzymer mycket specifika katalysatorer som vanligtvis reagerar med endast ett substrat åt gången. Denna specificitet är avgörande för att upprätthålla korrekt funktion av biologiska processer.
