1. Substratbindning:
* Enzymer har specifika aktiva platser, fickor eller klyftor, som är komplementära i form och laddning till deras specifika underlag.
* Detta möjliggör en tillfällig interaktion, som ett lås och nyckel, där substratet binder till det aktiva stället och bildar ett enzym-substratkomplex.
2. Sänker aktiveringsenergi:
* Bindningen av substratet till det aktiva stället orsakar en förändring i enzymets form, vilket ger substratmolekylerna i en specifik orientering som gynnar reaktionen.
* Denna interaktion försvagar bindningarna i substratet och sänker aktiveringsenergin, vilket är den minsta energi som krävs för att reaktionen ska ske.
* Genom att sänka aktiveringsenergin tillåter enzymet reaktionen att fortsätta mycket snabbare än det skulle göra utan enzymet.
3. Katalys och produktbildning:
* Enzymet underlättar den kemiska omvandlingen av substratet, bryter eller bildar bindningar, vilket leder till bildning av produkter.
* När reaktionen är klar frisätts produkterna från det aktiva stället och enzymet är fritt att binda till en annan substratmolekyl.
4. Specificitet:
* Enzymer är mycket specifika, vilket innebär att de bara katalyserar en viss reaktion eller en liten uppsättning relaterade reaktioner.
* Denna specificitet uppstår från den exakta passningen mellan enzymets aktiva ställe och dess specifika substrat.
Sammanfattningsvis:
Interaktionen mellan ett enzym och dess substrat:
* ökar reaktionshastigheten genom att sänka aktiveringsenergin.
* underlättar bildandet av produkter genom specifika interaktioner på den aktiva platsen.
* säkerställer hög specificitet På grund av lås-och-nyckelpassning mellan enzym och substrat.
Denna interaktion är grundläggande för alla biologiska processer, eftersom det möjliggör effektiva och kontrollerade kemiska transformationer i levande organismer.
