När vi använder våra smartphones för att kolla sociala medier, vi möter massor av bakterier på enheterna – till och med fler än på toalettstolar, enligt en studie från University of Arizona. Dessa bakterier kan ha sin egen form av socialt nätverk som, som Facebook, låter encelliga varelser attrahera och stöta bort varandra.

Denna insikt härrör från ny forskning av forskare från U.S. Department of Energy (DOE) som har bestämt molekylstrukturerna hos en högspecialiserad uppsättning proteiner. Dessa proteiner används av en stam av E. coli-bakterier för att kommunicera och försvara sin gräsmatta.

Arbetet kan leda till nya biomedicinska strategier för att övervinna patogena bakterier som orsakar infektionssjukdomar som lunginflammation och livsmedelsburna sjukdomar. Det är det senaste framstegen från en grupp forskare vid DOE:s Argonne National Laboratory; University of California, Santa Barbara (UCSB); och University of California, Irvine.

Arbetet bygger på upptäckten 2005 av UCSB-forskare att bakterierna producerar giftiga proteiner, som de kan överföra till sina grannar genom direktkontakt för att antingen döda eller kontrollera dem, eventuellt för att få bättre tillgång till näringsämnen. Det utspelar sig endast i tätbefolkade mikrobiella samhällen genom en process som kallas kontaktberoende tillväxthämning (CDI).

"Vi lär oss i princip hur bakterierna interagerar och kommunicerar, sade Andrzej Joachimiak, en Argonne Distinguished Scientist vid laboratoriets Biosciences Division. "Vi har några idéer som vi försöker lösa, eftersom gifterna kan ha olika aktiviteter. De kan påverka olika bakterier på olika sätt."

"Dessa system finns inte bara i jord- och tarmbakterier, men också hos mänskliga patogener, sa Joachimiak, som också är senior fellow vid University of Chicagos Computation Institute. "Några av dessa toxiner i CDI-system finns i Pseudomonas aeruginosa, till exempel, som är involverad i lungsjukdom."

Joachimiak och 10 medförfattare publicerade sina resultat den 29 september, 2017 års nummer av tidskriften Nukleinsyraforskning .

Argonne-teamet erhöll de molekylära strukturerna av proteiner som tillhör ett tredelat system av NC101-stammen av E. coli. De tre delarna består av CDI-toxinet, dess immunitetsprotein och dess förlängningsfaktor. Den senare, känd som EF-Tu, är ett protein som spelar en nyckelroll i proteinsyntesen. Att känna till proteinstrukturerna för alla tre delar hjälper forskare att förstå deras funktion.

Upptäckten av immunitetsproteinet har fått forskare att misstänka att syftet med systemet inte bara inkluderar konkurrens utan också signalering, den process genom vilken bakterieceller kommunicerar med varandra, samt att döda och kontrollera andra bakterier.

"Det finns egentligen bara ett fåtal molekyler av toxinet som kommer in i granncellen, sa Karolina Michalska, en proteinkristallograf vid Argonne och medförfattare till tidningen. "Det är svårt att uppskatta den verkliga omfattningen av cellskadorna. Det var därför vi tänkte att det inte var menat att döda, utan snarare att kontrollera och kommunicera."

Toxinet kan verka på transferribonukleinsyran (tRNA) endast under mycket specifika omständigheter.

"Detta speciella toxin verkar på tRNA och det måste vara en mycket specifik uppsättning av tRNA, "Michalska sa. "Detta är det första fallet där vi ser förlängningsfaktorn som denna extra komponent som behövs för att toxinet ska fungera."

Argonne-teamet samlade in data om proteinstrukturerna med hjälp av Structural Biology Centers strållinje vid Advanced Photon Source (APS), en Department of Energy Office of Science User Facility. APS är en tredje generationens ljuskälla, ger extremt ljusa röntgenstrålar som gör det möjligt för forskare att fördjupa sig i molekylerna i material. Med hjälp av detta verktyg, forskare kan karakterisera, eller identifiera, biologiska proteiner och inspektera kemiska processer på nanoskala (en miljarddels meter).

Argonnes forskargrupp utnyttjade också laboratoriets Advanced Protein Characterization Facility, som erbjuder landets mest avancerade teknologier för att studera nya klasser av proteiner och proteinkomplex.