Proteiner är livsnödvändiga och de utför ett brett spektrum av funktioner i kroppen, från att transportera syre till att bygga nya celler. För att fungera korrekt måste proteiner vikas till en specifik tredimensionell form. Denna form bestäms av sekvensen av aminosyror som utgör proteinet.
Processen med proteinveckning är dock inte väl förstådd. Forskare har känt till ett tag att proteiner viker sig stegvis, men detaljerna i denna process har förblivit svårfångade.
Den nya studien, publicerad i tidskriften Nature, ger nya insikter om proteinveckningsprocessen. Forskarna använde en kombination av experimentella och beräkningstekniker för att studera veckningen av ett litet protein som kallas chymotrypsin-inhibitor 2 (CI2).
De fann att CI2 veck i en serie diskreta steg, som vart och ett involverar bildandet av en specifik vätebindning. Dessa vätebindningar håller ihop proteinet och hjälper det att uppnå sin slutliga form.
Forskarna fann också att veckningen av CI2 assisteras av ett chaperoneprotein som heter Hsp90. Hsp90 är känt för att hjälpa andra proteiner att vikas, men detaljerna i dess verkningsmekanism har varit oklara.
Den nya studien visar att Hsp90 binder till CI2 och hjälper till att stabilisera dess delvis vikta tillstånd. Detta gör att CI2 kan vikas till sin slutliga form snabbare och mer effektivt.
Resultaten av denna studie har viktiga implikationer för att förstå hur proteiner viker sig och hur de inte fungerar vid sjukdom. Genom att förstå detaljerna i proteinveckningsprocessen kan forskare kunna designa nya läkemedel och behandlingar som riktar sig mot felveckade proteiner.
"Denna studie ger ett nytt ramverk för att förstå hur proteiner viker sig", säger studiens huvudförfattare Dr. Nevan Krogan. "Denna kunskap kan leda till utvecklingen av nya behandlingar för en mängd olika sjukdomar, inklusive cancer, Alzheimers sjukdom och cystisk fibros."
