* Specificitet: Enzymer är mycket specifika, vilket innebär att de katalyserar endast vissa reaktioner med speciella underlag. Denna specificitet uppstår från den unika formen på enzymets aktiva ställe, som är en liten region på enzymets yta som binder till underlaget. Det aktiva stället bildas av det specifika arrangemanget av aminosyror, byggstenarna av proteiner.
* Katalytisk aktivitet: Det aktiva stället för ett enzym är utformat för att interagera med substratet på ett sätt som sänker aktiveringsenergin för reaktion och därmed påskyndar den. Denna interaktion involverar specifika kemiska bindningar och interaktioner mellan aminosyrarester i det aktiva stället och substratmolekylen.
* Flexibilitet och konformation: Proteiner har en hög grad av flexibilitet, vilket gör att de kan ändra form något som svar på miljöförändringar. Denna flexibilitet är avgörande för att enzymer ska binda till sina underlag, underlätta den kemiska reaktionen och sedan frigöra produkterna.
Även om det finns några undantag, som ribozymer (katalytiska RNA -molekyler), är proteiner den primära klassen av molekyler som fungerar som enzymer. Detta beror på mångsidigheten och komplexiteten hos proteinstrukturer, vilket möjliggör ett brett spektrum av katalytiska aktiviteter och specificiteter.
Här är en enkel analogi:Föreställ dig ett lås och nyckel. Låset representerar det aktiva stället för ett enzym, och nyckeln representerar underlaget. Den specifika formen på nyckeln (substratet) passar perfekt in i låset (aktivt ställe), vilket gör att "reaktionen" kan inträffa (nyckeln in i låset).
Proteiner är idealiska för denna roll på grund av deras förmåga att fällas in i intrikata och mycket specifika tredimensionella former.
