1. Kofaktorer:
* Metalljoner: Många enzymer kräver metalljoner som zink, magnesium, järn eller koppar för att fungera. Dessa joner kan delta i katalys, stabilisera enzymstrukturen eller hjälpa till vid substratbindning.
* coenzymer: Dessa är organiska molekyler som hjälper enzymer i deras katalytiska aktivitet. De härstammar ofta från vitaminer och kan fungera som elektronbärare, överföringsgrupper eller ger specifika kemiska funktioner. Exempel inkluderar NAD+, FAD, COENZYME A och tetrahydrofolsyra.
2. Protesgrupper:
* icke-proteinkomponenter: Dessa är tätt bundna, ofta permanent fästa vid enzymet. De kan vara metalljoner, organiska molekyler eller till och med andra proteiner. De bidrar till enzymets katalytiska aktivitet och spelar ofta en avgörande roll i dess funktion.
3. Koenzymer kontra protesgrupper:
Den viktigaste skillnaden mellan koenzymer och protesgrupper är styrkan i deras associering med enzymet. Koenzymer binder löst och kan dissocieras från enzymet, medan protesgrupper är tätt bundna och ofta permanent fästa.
Exempel:
* carbonic anhydrase: Kräver zinkjoner för dess katalytiska aktivitet.
* Alkoholdehydrogenas: Kräver NAD+ som ett koenzym för oxidation av alkoholer.
* cytokrom c oxidas: Innehåller Heme, en protesgrupp som binder syre.
Vikt:
Dessa icke-proteinmolekyler är väsentliga för korrekt funktion för många enzymer. De bidrar ofta till enzymets katalytiska aktivitet, substratspecificitet och total stabilitet. Att förstå rollen för dessa molekyler är avgörande för att förstå enzymmekanismer och utveckla läkemedel eller behandlingar som riktar sig till specifika enzymatiska processer.
