Det som hindrar våra celler från att överexponeras för järnjoner som strövar fritt i kroppen är ett protein som kallas laktoferrin, känd för sin förmåga att binda tätt till sådana joner. Dessa fria joner är väsentliga för ett antal biologiska processer. Om det hittas i alltför stora mängder, dock, de kan orsaka skador på proteiner och DNA i kroppen, ibland till och med leda till celldöd. Detta beror på att fria järnjoner leder till en ökning av koncentrationen av reaktiva ämnen med oxiderande kraft som strövar fritt i kroppen. Detta har drivit forskare att utveckla en bättre förståelse för hur laktoferrins strukturella förändring hjälper till att klämma ner fria järnjoner.

I en ny studie publicerad i EPJ E , Lilia Anghel från Institute of Chemistry i Chisinau, Republiken Moldavien, och forskare studerar förändringarna i strukturen hos laktoferrin när det binder till järnjoner, med hjälp av kombinerade experimentella och molekylära dynamiksimuleringar.

Forskare som tidigare har studerat röntgenkristallstrukturen hos humant laktoferrin har visat att förändringar i konformationen inom proteinstrukturen uppstår när järnjonen binder till den. I den här studien, författarna förlitar sig på en metod som kallas neutronspridning med liten vinkel för att upptäcka de strukturella skillnaderna mellan den öppna och slutna konformationen av humant laktoferrin i lösning.

Författarna visar att en aminosyra - nämligen Arginine 121 - spelar en nyckelroll i konformationsstabiliteten hos laktoferrinproteinet. Dessutom, genom att fokusera på att förstå hur mänskligt laktoferrin förändras från sin öppna till sin slutna konformation, de finner också att den öppna konformationen verkar erbjuda en mindre vridradie än den för den stängda versionen.

Slutligen, de upptäcker synliga skillnader mellan de två lågupplösta, tredimensionella modeller av öppen och sluten struktur av humant laktoferrin i lösning. Båda har en mer kompakt konformation än högupplösta strukturer.