Varför är de lätta silketrådarna i spindlar hårdare än de flesta andra material? Forskare från universiteten i Würzburg och Mainz gick ihop för att hitta svar på denna fråga. De kunde visa att den naturliga aminosyran metionin ger plasticitet till en proteindomän, som är en konstitutiv del av spindelsilke. Denna plasticitet ökar bindningsstyrkan mellan de enskilda domänerna väsentligt. Forskarna har publicerat sina fynd i det aktuella numret av Naturkommunikation .

Material med många tillämpningar

Studien leds av Dr. Hannes Neuweiler, en föreläsare och gruppledare vid Institutionen för bioteknik och biofysik vid universitetet i Würzburg. Han har studerat spindelsilkproteiner i många år - eller närmare bestämt deras molekylära egenskaper. "Spindelsilke är ett av de tuffaste materialen som finns i naturen. Det är starkare i vikt än högteknologiska fibrer som Kevlar eller kol, "Säger Neuweiler. Den unika kombinationen av seghet och elasticitet gör det mycket attraktivt för industrin. Oavsett om det gäller flyg, textilindustrin eller medicinen, potentiella tillämpningar av detta enastående material är många.

Även om syntetiskt spindelsilke redan tillverkas i industriell skala och används i olika produkter, det är ännu inte i stånd att efterlikna de utmärkta mekaniska egenskaperna hos den naturliga ritningen. De senaste resultaten från forskarna i Würzburg kan bidra till att eliminera bristerna.

En undervärderad aminosyra

"Vi har upptäckt att webbspindlar använder en viss aminosyra, kallas metionin, att tätt ansluta sidenproteiner på ett tidigare okänt sätt, "Neuweiler beskriver det centrala resultatet av studien. På bakgrunden:Allt liv är baserat på proteiner. Naturen bygger på en begränsad uppsättning av 20 olika aminosyror för att bygga upp alla proteiner, som kritiskt deltar i nästan varje uppgift för en levande organism. Efter att ha syntetiserats som linjära kedjor av aminosyror, de flesta proteiner fälls samman till högordnat, tredimensionella strukturer.

Naturliga aminosyror kan grovt delas in i två grupper baserat på egenskaperna hos deras sidokedjor. Så kallade hydrofoba sidokedjor har låg löslighet i vatten. De ligger ofta i kärnan i ett protein och stabiliserar det vikta tillståndet. Hydrofil, eller vattenlösligt, sidokedjor tenderar att ligga på proteinets yta där de är ansvariga för en nästan obegränsad variation av funktioner. Metionin tillhör gruppen hydrofoba aminosyror. Men det är sällsynt i de flesta proteiner. "Hittills, molekylärbiologer och proteinforskare har ägnat liten uppmärksamhet åt denna aminosyra. I proteiner anses metionins sidokedja ha liten funktionell betydelse, "Säger Neuweiler.

Betydande förbättring av funktionen

Denna syn kan komma att ändras nu. Metionins sidokedja är känt för att vara exceptionellt flexibel jämfört med sidokedjorna för de andra 19 naturliga aminosyrorna. Neuweiler och hans team kunde nu visa att spindlar utnyttjar denna egenskap genom att placera ett stort antal metionin i kärnan i de aminoterminala domänerna i deras sidenproteiner. Här överför aminosyran sin flexibilitet till hela strukturen av domänen, vilket gör det segt.

Proteiner ses traditionellt som stela kroppar. Nyare forskning, dock, betonar vikten av proteindynamik för deras funktion. "Som en formbar nyckel som anpassar sin form till låset, silkesproteinernas domäner ändrar form för att tätt ansluta till varandra, "Neuweiler beskriver processen. Denna effekt ökar bindningsstyrkan mellan terminaldomänerna väsentligt. Metionin i den hydrofoba kärnan i ett protein gör strukturen möglig, som dramatiskt kan förbättra funktionen.

Från grundforskning till tillämpad vetenskap

Dr Neuweiler och hans kollegor utför grundforskning i sina laboratorier. "Vårt arbete syftar till att ge grundläggande bidrag till förståelsen av förhållandet mellan struktur, dynamik och funktion av proteiner, "säger forskaren. Samtidigt, han förväntar sig att dessa nya fynd kommer att få konsekvenser för design och utveckling av nya proteiner såväl som materialvetenskap.

Han tror att det är tänkbart att införliva metionin i proteinkärnan, som webbspindlar gör, för att förbättra deras funktioner eller till och med skapa nya funktioner. Enligt Neuweilers uppfattning, materialvetenskap kommer sannolikt att dra nytta av upptäckten att metionin i sidenproteiner driver täta interaktioner i spindelsilke. Genom att artificiellt modifiera metioninhalten i sidenproteindomäner, det kan vara möjligt att kontrollera de mekaniska egenskaperna hos det syntetiska materialet.

Neuweiler och hans team planerar att genomföra jämförande studier av metionins effekt i sidenproteiner från andra spindelarter och sidenkörtlar. Dessutom, de vill införliva metionin i proteiner från andra organismer för att modifiera och eventuellt förbättra deras funktioner.