Den sekundära strukturen för ett protein upprätthålls främst av vätebindningar . Dessa bindningar bildas mellan ryggraden Atomer av polypeptidkedjan, specifikt mellan väteatomen i en amidgrupp (N-H) och syreatomen i en karbonylgrupp (C =O) .

Här är en uppdelning:

* alfa-helix: Vätebindningarna bildas mellan karbonylsyret i en aminosyrarrest och amidväten i aminosyrarresten fyra positioner ner i kedjan. Detta skapar en spiralformad struktur.

* beta-ark: Vätebindningarna bildas mellan karbonyloxygens och amidhydrogener av angränsande polypeptidkedjor som körs på ett parallellt eller anti-parallellt sätt, vilket resulterar i en arkliknande struktur.

Medan vätebindningar är den primära drivkraften för sekundärstruktur, kan andra interaktioner också bidra, till exempel:

* joniska interaktioner: Dessa förekommer mellan laddade aminosyrasidokedjor.

* hydrofoba interaktioner: Dessa förekommer mellan icke -polära aminosyrasidokedjor, skjuter dem ihop och bort från vatten.

* van der Waals Forces: Dessa är svaga attraktioner mellan molekyler, men de kan kollektivt bidra till stabiliteten i sekundära strukturer.

Det är viktigt att notera att dessa interaktioner är svagare än kovalenta bindningar, men de är fortfarande avgörande för att upprätthålla den specifika formen och stabiliteten i proteinets sekundära struktur.