Introduktion:
Plantimmunreceptorer, kända som nukleotidbindande leucinrika repeterande (NLR) proteiner, spelar en avgörande roll för att försvara växter mot patogeninfektioner och miljöpåfrestningar. Trots deras betydelse förblir de molekylära mekanismerna som ligger bakom deras aktivering och interaktion med patogeneffektorer i stort sett okända på grund av utmaningarna med att erhålla högupplöst strukturell information. De senaste framstegen inom kryo-elektronmikroskopi (cryo-EM) har öppnat nya vägar för att visualisera de intrikata detaljerna i proteinkomplex, inklusive NLR. Detta genombrott har lett till de första strukturella insikterna i arkitekturen och sammansättningen av växtimmunreceptorkomplex.
Upptäckt av NLR-strukturer:
Med hjälp av cryo-EM har forskare framgångsrikt fångat de tredimensionella strukturerna hos olika NLR-proteiner från olika växtarter. Dessa studier har avslöjat den övergripande formen och organisationen av NLR, vilket ger en detaljerad förståelse av deras domänarkitektur. NLR-proteinerna består typiskt av en central nukleotidbindande domän (NB-domän) och multipla leucinrika upprepningsdomäner (LRR). NB-domänen är ansvarig för ATP-bindning och signalering, medan LRR-domänerna förmedlar protein-proteininteraktioner.
NLR-oligomerisering och komplexbildning:
Strukturella analyser har visat att NLR-proteiner kan bilda oligomerer, ofta dimerer eller tetramerer, i sitt inaktiva tillstånd. Dessa oligomerer tjänar som byggstenar för sammansättningen av större immunreceptorkomplex. Bildandet av dessa komplex av högre ordning regleras av olika faktorer, inklusive närvaron av patogeneffektorer och signalmolekyler.
Effektigenkänning och aktivering:
Vid erkännande av specifika patogeneffektorer eller farosignaler genomgår NLR-proteiner konformationsförändringar som främjar deras interaktion med nedströms immunkomponenter. Dessa interaktioner utlöser immunsignalkaskader, vilket leder till aktivering av försvarssvar mot den invaderande patogenen. De strukturella studierna har gett värdefulla insikter i de molekylära mekanismerna för effektorigenkänning och de konformationsförändringar som sker under NLR-aktivering.
Konsekvenser för resistens mot växtsjukdomar:
Att förstå den strukturella grunden för växtimmunreceptorinteraktioner har betydande implikationer för att förbättra sjukdomsresistens i grödor. Genom att manipulera strukturen och funktionen hos NLR genom genteknik eller små molekylhämmare är det möjligt att förbättra växtimmuniteten och utveckla mer motståndskraftiga grödor med minskat beroende av kemiska bekämpningsmedel.
Slutsats:
De senaste genombrotten för att få strukturell information om växtimmunreceptorer med hjälp av cryo-EM har revolutionerat vår förståelse av dessa viktiga försvarsproteiner. Visualiseringen av NLR-proteinarkitektur och deras sammansättning till funktionella komplex ger en solid grund för framtida studier om immunsignalvägar och utvecklingen av nya strategier för att bekämpa växtsjukdomar.
