Proteiner är viktiga molekyler som spelar en viktig roll i nästan alla biologiska processer. De är uppbyggda av aminosyror, som är sammanlänkade i en specifik ordning för att bilda en kedja. Aminosyrornas sekvens bestämmer proteinets form, vilket i sin tur avgör dess funktion.
Proteinveckning är den process genom vilken en proteinkedja viker sig till sin slutliga, funktionella form. Denna process är avgörande för att proteiner ska fungera korrekt, men den är också mycket komplex och kan påverkas av en mängd olika faktorer, inklusive temperatur, pH och närvaron av andra molekyler.
Forskarna vid UCSF använde en teknik som kallas single-molecule fluorescence resonance energy transfer (smFRET) för att studera proteinveckning i realtid. Denna teknik gjorde det möjligt för dem att spåra rörelserna av individuella aminosyror när de vikas in i den slutliga proteinstrukturen.
Deras resultat visade att proteinveckning är en mycket dynamisk process som involverar flera steg. Proteinkedjan bildar initialt en slumpmässig spiral, som sedan kollapsar till en mer kompakt struktur. Denna struktur genomgår sedan en serie omarrangemang tills den når sin slutliga, funktionella form.
Forskarna fann också att proteinveckning underlättas av ett antal faktorer, inklusive närvaron av chaperoneproteiner. Chaperoneproteiner är molekyler som hjälper andra proteiner att vikas till sina rätta former.
Denna studie ger nya insikter om den komplexa processen med proteinveckning och kan få konsekvenser för utvecklingen av nya läkemedel och behandlingar för sjukdomar som Alzheimers och cancer. Genom att förstå hur proteiner vikas kan forskare kanske designa läkemedel som kan förhindra att proteiner vikas fel eller som kan hjälpa proteiner att vikas till sina rätta former.
Studien är också ett viktigt steg framåt i vår förståelse av de grundläggande principerna för proteinveckning, vilket är en grundläggande process inom biologi.
