1. Kovalenta bindningar :Disulfidbindningar är de enda kovalenta bindningarna som bidrar till tertiär struktur. De bildas mellan svavelatomerna i cysteinrester och är viktiga för att stabilisera proteinets övergripande struktur.
2. Vätebindningar :Vätebindningar bildas mellan de elektronegativa atomerna (N, O och F) och väteatomer. De är den vanligaste typen av interaktion i proteiner och bidrar till stabiliteten i den tertiära strukturen genom att bilda ett nätverk av vätebindningar mellan olika delar av polypeptidkedjan.
3. Jonbindningar :Jonbindningar bildas mellan positivt laddade (basiska) och negativt laddade (sura) aminosyrasidokedjor. De bidrar till den tertiära strukturens stabilitet genom att bilda saltbryggor mellan motsatt laddade grupper.
4. Van der Waals styrkor :Van der Waals krafter är svaga attraktionskrafter som uppstår mellan alla atomer och molekyler. De är viktiga för den tertiära strukturen hos proteiner genom att tillhandahålla nära kontakter mellan opolära sidokedjor och genom att stabilisera proteinets övergripande struktur.
5. Hydrofoba interaktioner :Hydrofoba interaktioner är tendensen hos icke-polära molekyler att klunga ihop sig i vattenhaltiga miljöer. De är viktiga för den tertiära strukturen hos proteiner genom att orsaka icke-polära sidokedjor att vikas inåt och bort från vattenmolekylerna som omger proteinet.
Dessa krafter samverkar för att skapa en stabil, tredimensionell struktur för polypeptidkedjan. Den specifika tertiära strukturen hos ett protein bestäms av dess aminosyrasekvens och miljön i vilken det viks.
