1. Aminosyrasekvens: Den primära strukturen (aminosyrasekvens) för RNas är planen för dess tredimensionella form. Den specifika ordningen för aminosyror dikterar interaktioner som driver proteinvikning, vilket leder till en mycket liknande tertiär struktur för de flesta RNasmolekyler.
2. Hydrofoba interaktioner: Tendensen av hydrofoba (vattenhatande) aminosyror att klustera samman i proteinkärnan är en viktig drivkraft i proteinvikning. Detta skjuter hydrofila (vattenälskande) rester till ytan, vilket bidrar till stabiliteten hos den vikta strukturen.
3. Vätebindning: Bildningen av vätebindningar mellan aminosyror såväl som med vattenmolekyler stabiliserar ytterligare den tertiära strukturen. Dessa bindningar är mycket specifika, vilket bidrar till ett konsekvent arrangemang av aminosyror i det vikta proteinet.
4. Disulfidbindningar: RNas innehåller fyra disulfidbindningar, kovalenta bindningar mellan cysteinrester. Dessa bindningar är starka och styva, vilket ytterligare stabiliserar den vikta strukturen.
5. Chaperones: Även om de inte är direkt ansvariga för själva strukturen, hjälper cellulära chaperonproteiner i korrekt proteinvikning, vilket minskar sannolikheten för felfoldade strukturer.
Men vissa variationer i tertiär struktur kan uppstå på grund av:
* Post-translationella modifieringar: Dessa modifieringar, såsom fosforylering eller glykosylering, kan uppstå efter att proteinet syntetiseras och kan påverka den tertiära strukturen något.
* Miljöfaktorer: Förändringar i pH, temperatur eller närvaro av andra molekyler kan orsaka subtila förändringar i proteinets konformation.
* genetiska mutationer: Förändringar i aminosyrasekvensen kan leda till förändrade vikningsmönster, ibland påverkar proteinets funktion.
Avslutningsvis: Den tertiära strukturen för RNas är till stor del konsekvent på grund av den specifika aminosyrasekvensen och interaktioner som styr proteinvikning. Emellertid kan subtila variationer uppstå på grund av post-translationella modifieringar, miljöfaktorer och genetiska mutationer.
