Insulin är ett proteinhormon, och som sådan är dess primära struktur en kedja av aminosyror. Även om den inte innehåller traditionella "funktionella grupper" som aldehyder, ketoner eller karboxylsyror, har den flera aminosyrasidokedjor som bidrar till dess funktion:

* aromatiska ringar: Tyrosin-, fenylalanin- och tryptofanrester bidrar till hormonets struktur och interaktioner med dess receptor.

* laddade rester: Lysin- och argininrester är positivt laddade och deltar i elektrostatiska interaktioner. Glutaminsyra- och aspartinsyrarester är negativt laddade och bidrar också till elektrostatiska interaktioner.

* polära rester: Serin-, treonin- och asparaginrester bidrar till vätebindningsinteraktioner.

* hydrofoba rester: Leucin-, isoleucin-, valin- och alaninrester bidrar till hydrofoba interaktioner, som hjälper till att fälla proteinet till dess korrekta tredimensionella form.

Det är viktigt att notera att det specifika arrangemanget av dessa aminosyrasidokedjor, tillsammans med den totala tertiära strukturen av insulin, är avgörande för dess biologiska aktivitet.

Även om insulin inte innehåller traditionella funktionella grupper, har det en unik sammansättning av aminosyrasidokedjor som bidrar till dess struktur och funktion.