kovalenta obligationer:
* peptidbindningar: Det här är de primära bindningarna som kopplar aminosyror för att bilda proteiner. De bildas av en dehydratiseringsreaktion mellan karboxylgruppen av en aminosyra och aminogruppen av en annan.
* glykosidbindningar: Dessa bindningar ansluter sockermonomerer för att bilda kolhydrater. De bildas mellan det anomera kolet av ett socker och en hydroxylgrupp av en annan.
* fosfodiesterobligationer: Dessa bindningar kopplar nu nukleotider för att bilda nukleinsyror (DNA och RNA). De bildas mellan fosfatgruppen av en nukleotid och nästa socker.
* esterbindningar: Dessa finns i lipider som kopplar glycerol till fettsyror i triglycerider.
icke-kovalenta obligationer:
* vätebindningar: Dessa är svaga men många och spelar en viktig roll i proteinvikning, DNA-struktur och enzym-substratinteraktioner. De involverar en delad väteatom mellan en mycket elektronegativ atom som syre eller kväve.
* joniska obligationer: Dessa är elektrostatiska interaktioner mellan motsatt laddade grupper, såsom de som finns i saltbroar mellan aminosyror i proteiner.
* van der Waals Forces: Dessa är svaga, kortdistansattraktioner mellan molekyler på grund av tillfälliga fluktuationer i elektronfördelning.
* hydrofoba interaktioner: Dessa är krafter som driver icke-polära molekyler för att klustera ihop i vatten. De spelar en roll i proteinvikning och membranbildning.
Dessa bindningar, både kovalenta och icke-kovalenta, arbetar tillsammans för att skapa de komplicerade strukturerna och funktionerna hos komplexa biomolekyler, vilket gör att de kan utföra väsentliga roller i biologiska processer.
