Staphylococcus aureus (staph) är en ledande orsak till sjukhusförvärvade infektioner och ett ökande hot mot folkhälsan. Enzymer som kallas serinhydrolaser modulerar värd-patogeninteraktioner, men lite är känt om denna enzymfamilj i staph.

I samarbete med forskare vid Stanford University, Jessica Sheldon, Ph.D., och Eric Skaar, Ph.D., använde aktivitetsbaserad proteinprofilering för att identifiera 10 tidigare okarakteriserade staphserinhydrolaser.

De visade att ett av dessa enzymer, FphB, är belägen vid bakterieytan och har ökad aktivitet som svar på värdcellsfaktorer. Staph -bakterier som saknar FphB -genen växte i kultur men kunde inte infektera vissa vävnader i en musmodell. En selektiv kemisk hämmare av FphB reducerade staph -infektiivitet in vivo.

Resultaten, rapporterade i juninumret av Natur kemisk biologi , visa att FphB är en staph -virulensfaktor och föreslår att det kan vara ett livskraftigt terapeutiskt mål för stafylokokinfektioner. Studien visar också kraften hos funktionell proteomik för att identifiera proteiner som är viktiga för patogenbiologi.