Enzymer fyller mycket specifika funktioner och kräver lite energi – därför är biokatalysatorer också intressanta för den kemiska industrin. I en recensionsartikel publicerad i tidskriften Naturrecensioner Kemi , Professor Thomas Happe och docent Anja Hemschemeier från arbetsgruppen Fotobioteknik vid Ruhr-Universität Bochum har gjort en sammanfattning av vad som är känt om enzymers mekanismer i naturen. Dessutom, författarna skisserar en framtidsvision:konstgjorda biokatalysatorer som inte är proteinbaserade, som de vanligtvis är i naturen, men som snarare är gjorda av DNA. Artikeln publicerades den 17 augusti 2018.

"Att etablera en biobaserad, enzymdriven industri skulle vara av enormt värde både för klimatskyddets skull och av ekonomiska skäl, säger Thomas Happe.

Protein-kofaktorinteraktioner är avgörande

I naturen, de mest komplicerade och energikrävande reaktionerna utförs ofta av mycket komplexa proteiner. De innehåller kofaktorer som inte består av proteiner; snarare, de är baserade på oorganiska ämnen, ofta metaller. I deras artikel, Hemschemeier och Happe utvecklar atomdetaljernas betydelse för protein-kofaktorinteraktioner i så kallade metalloenzymer.

Kofaktorns kemiska sammansättning är ett avgörande element för att förstå ett metalloenzyms exakta reaktionsmekanism. Forskare har manipulerat enskilda atomer av en kofaktor för att avkoda dess betydelse. "Dock, detta är inte alltid en lätt uppgift, " säger Happe. "Det beror på att kemister måste artificiellt generera kofaktorn, och den syntetiska konstruktionen måste interagera med enzymets proteindel på ett naturligt sätt."

Halvsyntetiskt enzym tillverkat

Några år sedan, ett team under ledning av Thomas Happe lyckades karakterisera det väteproducerande enzymet hydrogenas. I samarbete med kemister, biologerna utvecklade ett semisyntetiskt hydrogenasenzym, där de kan ersätta varje enskild atom i kofaktorn. Detta gör att de kan reda ut exakt hur protein och kofaktor fungerar tillsammans.

Hydrogenaser kan med fördel användas i industrin, för att producera den potentiella energibäraren väte. Men naturliga hydrogenaser är inte särskilt stabila, speciellt när de utsätts för luft. "Därför, vi undrade om vi kunde designa om dessa enzymer mot mer robusta versioner, " förklarar Thomas Happe.

"Litteratur ger redan många exempel för design av artificiella proteiner, ", utarbetar Anja Hemschemeier. "Men, proteiner är ofta för instabila för att möta industrins krav."

Mer stabilitet genom DNA

Följaktligen, bioteknologerna från Bochum har valt ett nytt tillvägagångssätt:de har för avsikt att ersätta proteiner med DNA, som är mycket stabilare.

Forskare har vetat sedan 1980-talet att nukleinsyror kan katalysera kemiska reaktioner, och den här egenskapen har studerats på djupet sedan dess. "Vi har hittat exempel på nukleinsyror som har proteinliknande egenskaper, " säger Hemschemeier. "Det gör de, till exempel, bildar exakta 3D-strukturer som underlättar specifika kemiska reaktioner."

I deras recensionsartikel, Happe och Hemschemeier drar därför slutsatsen:det är mycket möjligt att vår industri inom en inte alltför avlägsen framtid kommer att kunna använda DNA-baserade katalysatorer som efterliknar biokatalysatorer lika komplexa som hydrogenaset.