I biologiska reaktioner fungerar enzymer mycket som katalysatorer, vilket ger alternativa vägar för att reaktioner uppträder och påskyndar den övergripande processen. Ett enzym fungerar inom ett substrat, och dess förmåga att öka reaktionshastigheten beror på hur bra det binder med substratet. Michaelis konstant, betecknad med K _{M, är ett mått på enzym /substrataffinitet. Ett mindre värde indikerar en tätare bindning, vilket innebär att reaktionen når sin maximala hastighet vid en lägre koncentration. K M har samma enheter som substratkoncentration och är lika med substratkoncentrationen när reaktionshastigheten är vid hälften av sitt maximala värde.}

Michaelis-Menten Plot

The hastighet för en enzymkatalyserad reaktion är en funktion av substratkoncentrationen. För att härleda en tomt för en viss reaktion, förbereder forskare flera prov av substrat i olika koncentrationer och registrerar hastigheten för produktbildning för varje prov. En hastighetsbild (V) vs. koncentration ([S]) ger en kurva som snabbt klättrar och nivåer av vid maximal hastighet, vilket är den punkt där enzymet arbetar så fort som möjligt. Detta kallas en mättnadsplot eller Michaelis-Menten-plot.

Ekvationen som definierar Michaelis-Menten-plot är:

V = (V _{max [S]) ÷ (K M + [S}).}

Vid den punkt där K _{M = [S] minskar denna ekvation till V = V max ÷ 2, så K M är lika med substratets koncentration när hastigheten är hälften av sitt maximala värde. Detta gör det teoretiskt möjligt att läsa K M utanför grafen.}

Lineweaver-Burk Plot

Även om det är möjligt att läsa K _{M från en Michaelis-Menten-plot, det är inte lätt eller nödvändigtvis korrekt. Ett alternativ är att plotta den ömsesidiga av Michaelis-Menten ekvationen, som är (efter alla villkor har omordnats):}

1 /V = ​​{K _{M /(V max × [ ,null,null,3],S])} + (1 /V max)}

Denna ekvation har formen y = mx + b, där