Peptider är kedjor av aminosyror, byggstenarna i proteiner. De är involverade i en mängd olika biologiska processer, inklusive cellsignalering, hormonreglering och immunsvar. Under senare år har det funnits ett växande intresse för användningen av peptider för terapeutiska ändamål. Förmågan att designa peptider med specifika egenskaper har dock begränsats av vår förståelse av hur peptider sätter sig själv.

Ett team av forskare vid University of California, San Diego, har nu gjort ett betydande genombrott på detta område. De har upptäckt en ny, beställd sammansättning av alternerande peptider, och de har identifierat drivkrafterna bakom denna sammansättning.

Forskarna använde en kombination av experimentella och beräkningstekniker för att studera självmontering av två olika peptider. De fann att peptiderna bildade omväxlande lager, där varje lager bestod av en typ av peptid. Skikten staplades i ett regelbundet, upprepande mönster, vilket skapade en högordnad struktur.

Forskarna kunde identifiera två nyckelfaktorer som drev bildandet av denna beställda sammansättning. För det första hade peptiderna motsatta laddningar, vilket gjorde det möjligt för dem att elektrostatiskt attrahera varandra. För det andra hade peptiderna komplementära former, vilket gjorde att de passade ihop som pusselbitar.

Forskarna tror att deras fynd kan ha viktiga konsekvenser för utformningen av peptidbaserade läkemedel. Genom att förstå krafterna som driver peptidsjälvsammansättning kan forskare designa peptider som självmonteras till specifika strukturer med önskade egenskaper. Detta kan leda till utveckling av nya läkemedel och behandlingar för en mängd olika sjukdomar.

Studien publicerades i tidskriften Nature Communications.