allosterisk reglering
* Definition: Allosterisk reglering är ett sätt att kontrollera enzymaktivitet genom att binda molekyler (kallas *allosteriska effektorer *) till platser på enzymet som skiljer sig från det aktiva stället. Denna bindning förändrar enzymets form och förändrar dess aktivitet.
* Typer av allosteriska effektorer:
* aktivatorer: Binda till enzymet och öka dess aktivitet.
* hämmare: Binda till enzymet och minska dess aktivitet.
* Mekanism: Bindningen av en effektormolekyl till det allosteriska stället kan orsaka en konformationell förändring i enzymet. Denna förändring kan antingen göra det aktiva stället mer tillgängligt för substratet (aktivering) eller mindre tillgängligt (hämning).
Vad du vanligtvis skulle hitta i allosterisk reglering:
1. kvartärstruktur: Allosteriska enzymer har ofta flera underenheter (t.ex. en dimer eller tetramer). Interaktionen mellan dessa underenheter möjliggör kooperativ bindning av substrat och effektorer.
2. Flera bindningsställen: Allosteriska enzymer har separata aktiva ställen för substratbindning och allosteriska ställen för effektorbindning.
3. sigmoidal kinetik: När de ritas på en graf över enzymaktivitet kontra substratkoncentration, visar allosteriska enzymer en sigmoidal (S-formad) kurva. Detta beror på kooperativ bindning av substratmolekyler.
4. Regleringsplatser: Dessa platser skiljer sig från det aktiva stället och binder allosteriska effektorer.
5. Konformationella förändringar: Bindningen av allosteriska effektorer orsakar en förändring i enzymets form, vilket antingen kan öka eller minska aktiviteten på det aktiva stället.
Exempel på allosteriska enzymer:
* fosfofructokinase-1 (PFK-1) i glykolys: PFK-1 aktiveras av ADP och hämmas av ATP och citrat.
* hemoglobin: Bindningen av syre till en underenhet av hemoglobin ökar affiniteten hos de andra underenheterna för syre, vilket leder till kooperativ bindning.
Nyckelpunkter:
* Allosterisk reglering är en avgörande mekanism för att kontrollera metaboliska vägar, vilket säkerställer att enzymer endast är aktiva vid behov.
* Genom att binda på allosteriska ställen kan effektormolekyler finjustera enzymaktivitet som svar på förändringar i cellulära förhållanden.
