* hydrofoba interaktioner: Icke -polära sidokedjor kluster samman i proteinets inre och undviker kontakt med vatten.
* vätebindningar: Polära sidokedjor bildar vätebindningar med varandra eller med vattenmolekyler.
* joniska interaktioner: Motsatt laddade sidokedjor lockar varandra.
* disulfidbroar: Cysteinrester kan bilda kovalenta disulfidbindningar, som stabiliserar proteinstrukturen.
Exempel på tertiära proteinstrukturer:
* myoglobin: Ett kulaprotein som binder syre i muskelceller.
* lysozym: Ett enzym som bryter ner bakteriecellväggar.
* insulin: Ett hormon som reglerar blodsockernivåerna.
Det är viktigt att notera:
* Tertiär struktur är avgörande för funktionen av ett protein. Den specifika formen på ett protein gör det möjligt att interagera med andra molekyler på ett exakt sätt.
* Den tertiära strukturen hos ett protein beskrivs ofta som en "vikning". Det finns många olika proteinveck, var och en med sin egen unika form och funktion.
Sammanfattningsvis är tertiär proteinstruktur det tredimensionella arrangemanget av en enda polypeptidkedja, bestämd av interaktioner mellan dess aminosyrasidokedjor. Denna struktur är avgörande för proteinets funktion och exemplifieras av olika proteiner som myoglobin, lysozym och insulin.
