* Specificitet: Enzymer är mycket specifika, vilket innebär att varje enzym bara fungerar med ett mycket specifikt substrat (eller en liten grupp mycket liknande substrat). Detta beror på att det aktiva stället är format på ett sätt som perfekt kompletterar formen på underlaget.
* Formkomplementaritet: Det aktiva stället har en unik tredimensionell form som passar underlagsmolekylen som en hand i en handske. Denna exakta passform är avgörande för enzymets funktion.
* Svaga interaktioner: När substratet binder till det aktiva stället bildas svaga interaktioner som vätebindningar, jonbindningar och van der Waals -krafter. Dessa interaktioner håller underlaget på plats inom det aktiva stället, vilket gör att enzymet kan katalysera reaktionen.
* inducerad passform: Interaktionen mellan enzymet och substratet är inte helt styvt. Ofta kan det aktiva stället ändra sin form något för att bättre rymma underlaget, som en handske som gjuts runt en hand. Detta kallas inducerad passform.
* Katalys: När underlaget är bundet underlättar enzymets aktiva ställe den kemiska reaktionen. Detta kan innebära:
* samla reaktanter: Det aktiva stället kan placera underlaget på ett sätt som främjar en reaktion.
* tillhandahåller en alternativ reaktionsväg: Enzymet kan sänka reaktionens aktiveringsenergi, vilket gör att det fortsätter snabbare.
* Stabilisering av övergångstillståndet: Enzymet kan hjälpa till att stabilisera det instabila mellanliggande tillståndet (övergångstillstånd) som reaktanterna måste gå igenom under reaktionen.
Sammanfattningsvis: Det aktiva stället för ett enzym är specifikt utformat för att interagera med dess underlag. Denna interaktion, baserad på formkomplementaritet och svaga interaktioner, gör att enzymet kan katalysera en specifik reaktion effektivt.
