1. Sidokedja (R-grupp): Detta är den viktigaste skillnaden mellan aminosyror. Sidokedjan är en unik kemisk grupp fäst vid den centrala kolatomen i varje aminosyra. Det varierar i storlek, form, laddning och kemisk reaktivitet. Denna mångfald i sidokedjor ger varje aminosyra sina specifika egenskaper och bestämmer dess roll i proteinstruktur och funktion.
2. Chirality (Stereochemistry): De flesta aminosyror är chirala, vilket innebär att de finns i två spegelbildsformer som kallas enantiomerer (L-isomer och D-isomer). Levande organismer använder främst L-aminosyror.
3. Polaritet: Aminosyror kan klassificeras som polära, icke -polära eller laddade baserat på egenskaperna hos deras sidokedjor.
* polarsyror har sidokedjor som är hydrofila (vattenälskande) och kan bilda vätebindningar.
* icke -polära aminosyror har sidokedjor som är hydrofoba (vattenavvisande).
* laddade aminosyror har sidokedjor som har en positiv eller negativ laddning vid fysiologiskt pH.
4. Hydrofobicitet/hydrofilicitet: Detta hänför sig till interaktionen mellan en aminosyra med vatten. Hydrofoba aminosyror tenderar att klustera ihop i det inre av proteiner, medan hydrofila aminosyror är mer benägna att hitta på ytan och interagera med den vattenhaltiga miljön.
5. Kemisk reaktivitet: Olika aminosyror har olika kemiska reaktiviteter på grund av de unika funktionella grupperna som finns i deras sidokedjor. Denna reaktivitet spelar en roll i olika enzymatiska reaktioner och proteinvikning.
6. Syrabasegenskaper: Vissa aminosyror har sidokedjor som kan fungera som syror eller baser, vilket bidrar till den totala laddningen och pH för proteiner.
7. Storlek och form: Storleken och formen på sidokedjan kan också bidra till proteinernas övergripande struktur och funktion.
Sammanfattningsvis möjliggör den unika kombinationen av dessa funktioner differentiering av en aminosyra från en annan. Denna mångfald i aminosyrestruktur är avgörande för bildandet av det breda utbudet av proteiner med olika funktioner inom levande organismer.
