icke -polär (hydrofob)
* alanin (ALA, A)
* valin (val, v)
* leucin (leu, l)
* isoleucin (ile, i)
* proline (Pro, P)
* fenylalanin (Phe, F)
* tryptophan (trp, w)
* metionin (Met, M)
* glycin (gly, g)
polar (hydrofil)
* serin (Ser, S)
* treonin (thr, t)
* cystein (Cys, C)
* tyrosin (Tyr, Y)
* asparagine (Asn, N)
* glutamin (GLN, Q)
sur (negativt laddad)
* Aspartinsyra (ASP, D)
* glutaminsyra (Glu, E)
grundläggande (positivt laddad)
* lysin (Lys, K)
* arginin (arg, r)
* histidin (hans, h)
Dessa aminosyror har alla en gemensam struktur:en central kolatom (alfa -kolet) bundet till en aminogrupp (NH2), en karboxylgrupp (COOH), en väteatom (H) och en sidokedja (R -grupp). R -gruppen är det som gör varje aminosyra unik och bestämmer sina egenskaper.
Det är också viktigt att notera att:
* Det finns många icke-standardaminosyror Det finns i proteiner, men de är mindre vanliga än standard 20.
* Aminosyrorna är arrangerade i en specifik sekvens i ett protein, som bestämmer dess tredimensionella struktur och funktion.
Jag hoppas att detta hjälper!
