Cellulära maskiner använder olika mekanismer för att veckla ut felveckade proteiner, en kritisk process för att upprätthålla cellulär homeostas och förhindra proteinaggregationssjukdomar. Här är två 主要的cellulära mekanismer involverade i proteinutveckling:

1. Molekylära chaperoner:

- Molecular chaperones är specialiserade proteiner som hjälper till med proteinveckning, förhindrar aggregering och underlättar korrekta konformationstillstånd. De spelar en avgörande roll för att känna igen felveckade proteiner och styra deras återveckning.

- Chaperones binder till exponerade hydrofoba regioner av felveckade proteiner och förhindrar därigenom att de aggregerar med andra proteiner.

– De använder energi från ATP-hydrolys för att inducera konformationsförändringar och underlätta korrekt veckning av proteiner.

- Exempel på molekylära chaperoner inkluderar Hsp70, Hsp90, Hsp60 och GroEL/GroES.

2. Proteasom och Ubiquitin-Proteasom System (UPS):

- Proteasomen är ett proteaskomplex med flera subenheter som ansvarar för att bryta ned skadade, felveckade och onödiga proteiner.

- UPS innebär märkning av felveckade proteiner med ubiquitin, ett litet protein som fungerar som en signal för nedbrytning.

- Ubiquitin-ligaser fäster ubiquitin-kedjor till det felveckade proteinet, vilket markerar det för igenkänning av proteasomen.

– Proteasomen vecklar sedan ut det ubikvitinerade proteinet, bryter ner det till små peptider och återvinner aminosyrorna.

Förutom dessa primära mekanismer använder celler också andra processer, såsom autofagi, för att ta bort felveckade proteiner och bibehålla cellulär integritet. Det exakta valet av mekanism beror på svårighetsgraden av proteinfelveckning och det cellulära sammanhanget.