Kredit:CC0 Public Domain
Människor har omedvetet utfört evolutionsexperiment i årtusenden genom domesticering av växter, djur och svampar. Börjar med William Dallingers nyskapande experiment i slutet av den 19 e talet har sådana experiment utförts under kontrollerade laboratorieförhållanden för att bättre förstå evolutionens processer och begränsningar.
Evolutionsexperiment innebär i allmänhet att man utövar ett väldefinierat selektivt tryck (som extrem temperatur, begränsade näringsämnen eller närvaron av en giftig förening) på en organism och sedan studerar hur den anpassar sig till dessa nya förhållanden. Det längsta pågående kontrollerade evolutionsexperimentet påbörjades 1998 av Richard Lenski och fortsätter till denna dag, och involverar över 60 000 generationer av bakterien Escherichia coli.
Även om dessa experiment har gett grundläggande insikt i evolutionära processer som anpassning, urval och mutation, är det tydligt att naturlig evolution sker under mycket mer komplexa begränsningar. En ny studie publicerad i Genome Biology and Evolution kastar nytt ljus över hur laboratorieutvecklingen kan skilja sig från vad som sker i naturen.
Enligt medförfattaren Ruth Hershberg, docent vid Technion-Israel Institute of Technology, visar deras "resultat att labbanpassning, som sker som svar på ganska enkla och starka påtryckningar, ofta kan uppstå genom mutationer som antingen inte kan förekomma i naturen, eller är mycket övergående, om de inträffar."
Studien, som var medförfattare av Technion Ph.D. student Yasmin Cohen, försökte förklara en uppenbar paradox som författarna noterade när de reflekterade över mutationerna som identifierats i deras egna evolutionsexperiment som involverar bakterier:nämligen att de proteiner i vilka mutationer oftast förekommer i labbet är desamma som de som förändras mest långsamt över långa evolutionära tidsskalor.
För att ytterligare utforska denna observation tittade Cohen och Hershberg specifikt på två gener som kodar för RNA-polymeras kärnenzymet (RNAPC), som visades vara involverade i anpassning inom många oberoende laboratorieutvecklingsexperiment i E. coli, den art som oftast används för dessa typer av experiment.
Deras litteraturundersökning identifierade adaptiva mutationer vid 140 aminosyrapositioner över dessa proteiner som svar på 12 olika laboratorieförhållanden, inklusive exponering för antibiotika, långvarig resursutmattning, tillväxt vid höga temperaturer och tillväxt inom låg-näringsämnen (minimal) media. Överraskande nog fanns det väldigt lite överlappning i dessa adaptiva platser, med endast fyra av de 140 som uppträdde under mer än ett tillstånd.
Dessutom, genom att jämföra dessa platser med resten av proteinsekvensen över bakterielinjer, fann författarna att inte bara anpassning i labbet sker via mutationer till högkonserverade proteiner, utan även inom RNAPC-proteinerna muterade aminosyraställena vanligtvis. i laboratorieexperiment tenderade att vara mer bevarade i naturen än andra positioner inom dessa proteiner.
Ytterligare analys identifierade ett antal spännande mönster. Positioner där anpassning inträffade i laboratorieexperiment tenderade också att falla inom definierade proteinfunktionella domäner, att samlas nära varandra på proteinstrukturen och att vara belägna nära det aktiva RNAPC-stället oftare än andra platser.
För att se om liknande dynamik var på spel för andra proteiner, tittade Cohen och Hershberg på 19 andra proteiner som innehåller adaptiva mutationer associerade med resursutmattning. De fann att, precis som med RNAPC-proteinerna, tenderade platser associerade med anpassning i laboratorieexperiment att vara mer konserverade bland bakterier.
Ännu mer intressant, när man tittar på de fyra selektiva trycken för vilka det fanns tillräckligt med data, höll dessa mönster för antibiotikaexponering, minimal media och långvarig resursutmattning men inte för tillväxt vid höga temperaturer. Således uppvisar anpassningar till höga temperaturer inte högre bevarande, är inte klustrade nära varandra eller komplexets aktiva plats och berikas inte inom funktionella domäner.
Som Hershberg noterar är det oklart hur vanligt detta fynd är. "Vi kan för närvarande inte vara säkra på om anpassningar till de flesta förhållanden beter sig som de flesta karakteriserade anpassningar, med hög temperatur som en extremvärde, eller om det finns många förhållanden utan data som för närvarande är tillgängliga som mer liknar det som ses för hög temperatur."
Vad som är tydligt är att dynamiken i labbanpassning skiljer sig mycket från den naturliga anpassningen. Detta beror på att, som författarna förklarar, "i labbexperiment utsätts bakterier i allmänhet för relativt enkla, starka och konstanta selektiva tryck. De selektiva tryck som möter i mer naturliga miljöer är sannolikt mycket mer komplexa, med flera olika faktorer som utövar motstridiga tryck. samtidigt och/eller med selektiva tryck som förändras med tiden. Anpassningar av det slag som uppstår så lätt under laboratoriets utveckling kanske inte så lätt tillåts i naturliga miljöer... Dessutom, om sådana anpassningar inträffar som svar på en specifik uppsättning förhållanden, kan visa sig vara mycket övergående och snabbt minska i frekvens när förhållandena ändras."
För att utforska dessa frågor ytterligare, tror Hershberg att det kommer att vara "viktigt att försöka ta reda på vad dessa anpassningar gör i det sammanhang där de är adaptiva och att mäta deras konditionseffekter under olika förhållanden... Att fokusera på RNAPC-enzymanpassningar kan vara ett användbart ställe att börja." Viktigt är att sådana studier kan ge ny insikt om de mekanismer genom vilka evolution sker, både i labbet och i naturen. Enligt Hershberg, "Att förstå orsakerna till dessa skillnader kan göra det möjligt för oss att lära oss viktiga lektioner om naturlig anpassning." + Utforska vidare
